Modificări ale țesutului conjunctiv în timpul îmbătrânirii, colagenozei și vindecării rănilor. Modificări ale țesutului conjunctiv Reglarea activității enzimelor prin fosforilare și defosforilare. Participarea enzimelor la conducerea semnalelor hormonale
Ministerul Sănătății al Republicii Belarus
EE „Ordinul de Stat al Prieteniei Popoarelor din Vitebsk”
universitate medicala"
Departamentul de Biochimie Generală și Clinică
Rezumat pe tema:
Modificări ale țesutului conjunctiv în timpul îmbătrânirii, colagenozei și vindecării rănilor
Efectuat:
Student 37 grupa anul 2
Facultatea de Medicina
Minina E.G.
Verificat:
Grebennikov I.N.
Vitebsk, 2011
Introducere.
Tulburări metabolice și energetice pentru:
Nivelul molecular;
Nivel celular;
Nivelul organelor și țesuturilor;
Nivelul întregului organism.
Îmbătrânirea se caracterizează prin modificări inegale, multidirecționale ale metabolismului și energiei.
Determinarea tulburărilor metabolice și energetice.
Tratamentul bolilor metabolice și energetice.
Concluzie.
Literatură.
Introducere.
Tulburări metabolice șienergie stau la baza leziunilor organelor și țesuturilor care duc la apariția boli. Modificările care apar în cursul reacțiilor chimice sunt însoțite de schimbări mai mari sau mai mici în procesele de generare și absorbție a energiei. Există 4 niveluri la care pot apărea tulburări metabolice și energetice: moleculară; celular; organ și țesut; întreg organismul. Tulburările metabolice și energetice la oricare dintre aceste niveluri pot fi primare sau secundare. În toate cazurile, ele sunt realizate la nivel molecular, la care modificările metabolismului și energiei duc la tulburări patologice ale funcțiilor organismului.
Cursul normal al reacțiilor metabolice la nivel molecular se datorează combinării armonioase a proceselor de catabolism și anabolism. Când procesele catabolice sunt perturbate, în primul rând, apar dificultăți energetice, regenerarea ATP este întreruptă, precum și furnizarea de substraturi anabolice inițiale necesare proceselor de biosinteză. La rândul său, deteriorarea proceselor anabolice care este primară sau asociată cu modificări ale proceselor de catabolism duce la perturbarea reproducerii compușilor importanți funcțional - enzime, hormoni etc. Perturbarea diferitelor legături ale lanțurilor metabolice este inegală în consecințele sale. Cele mai semnificative și profunde modificări patologice ale catabolismului apar atunci când sistemul de oxidare biologică este deteriorat din cauza blocării enzimelor respirației tisulare, hipoxiei etc. sau deteriorării mecanismelor de cuplare a respirației tisulare și fosforilării oxidative (de exemplu, separarea respirației tisulare și fosforilarea oxidativă în tireotoxicoză). În aceste cazuri, celulele sunt private de principala lor sursă de energie, aproape toate reacțiile oxidative ale catabolismului sunt blocate sau își pierd capacitatea de a acumula energia eliberată în moleculele de ATP. Când reacțiile din ciclul acidului tricarboxilic sunt inhibate, producția de energie prin catabolism este redusă cu aproximativ două treimi. Dacă cursul normal al proceselor glicolitice (glicoliză, glicogenoliza) este întrerupt, organismul își pierde capacitatea de adaptare la hipoxie, care afectează în special funcționarea țesutului muscular. Utilizarea afectată a carbohidraților, surse metabolice unice de energie în condiții de deficiență de oxigen, este unul dintre motivele scăderii semnificative a forței musculare la pacienții cu diabet. Slăbirea proceselor glicolitice complică utilizarea metabolică a carbohidraților, duce la hiperglicemie, trecerea bioenergetice la substraturi lipidice și proteice și inhibarea ciclului acidului tricarboxilic ca urmare a lipsei acidului oxaloacetic. Apar condiții pentru acumularea de metaboliți suboxidați - corpi cetonici, descompunerea proteinelor crește și gluconeogeneza se intensifică. Se dezvoltă acetonemie, azotemie, acidoza.
Bloc de inchiriere
După cum sa menționat deja, matricea intercelulară este un complex supramolecular format dintr-o rețea complexă de macromolecule interconectate. În corpul uman, matricea intercelulară formează structuri foarte specializate precum cartilajele, tendoanele, membranele bazale și, de asemenea, (cu depunerea secundară de fosfat de calciu) oasele și dinții. Aceste structuri se deosebesc între ele atât prin compoziția moleculară, cât și prin modalitățile de organizare a componentelor principale (proteine și polizaharide) în diferite forme ale matricei intercelulare.
Matricea intercelulară a țesutului osos și dentar Țesutul osos și dentar este un tip specializat de țesut conjunctiv. Aceste țesuturi îndeplinesc următoarele funcții importante în corpul uman:
- Scheletul corpului este format din oase;
- oasele protejează și susțin organele interne;
- oasele servesc ca loc pentru depunerea calciului și a fosfatului anorganic;
- măduva osoasă face parte din sistemul hematopoietic și imunitar;
- dinții ca parte a aparatului masticator fac parte din sistemul digestiv;
- dinții fac parte din aparatul vorbirii umane.
O proprietate remarcabilă a oaselor este combinația lor de calități precum rezistența ridicată la tracțiune cu greutate foarte mică. Țesutul osos și dentar se caracterizează prin mineralizarea (sau calcificarea) ridicată a matricei intercelulare și conțin în greutate -50% compuși anorganici, 25% componente organice și 25% apă.
Partea anorganică Oasele conțin 99% din calciul total al organismului, 87% fosfor, ~60% magneziu și -25% sodiu. Calciul din oase este sub formă de hidroxiapatită minerală, a cărei compoziție aproximativă este Ca10(PO4)6(OH)2. Hidroxiapatita formează cristale care măsoară de obicei 20 x 5 x 1,5 nm. Țesutul osos conține multe oligoelemente, precum cupru, stronțiu, bariu, zinc, fluor etc., care joacă un rol important în metabolismul din organism. Partea minerală a oaselor include și carbonați, hidroxizi și citrați. Compoziția minerală a unui dinte variază în diferite părți ale acestuia. Părțile dure ale dintelui (smalț, dentina și ciment) conțin de la 70% (ciment și dentina) până la 96 - 97% (smalț) substanțe anorganice. Partea principală a acestor substanțe este fosfatul de calciu, care face parte din cristalele de hidroxiapatită (75%), precum și carbonatul și fluorura de calciu. Părțile moi ale dintelui (pulpa și parodonțiul) nu sunt considerate țesuturi cu un grad ridicat de mineralizare. Pulpa este formată din țesut conjunctiv fibros lax (un astfel de țesut se găsește în aproape toate organele și formează stroma sau cadrul acestora), iar parodonțiul este format din țesut conjunctiv fibros dens, care face parte și din tendoane și ligamente.
Partea organică Substanțele organice ale matricei osoase sunt reprezentate de proteine, lipide și o cantitate mică de proteoglicani. Principala proteină a țesutului osos este colagenul de tip I (90 - 95%). In plus, matricea osoasa contine proteine precum colagenul de tip V, osteonectina, osteocalcina, asa-numitele proteine morfogenetice osoase (BMP) si enzime - fosfataza alcalina (la osteoblaste) si fosfataza acida (la osteoclaste). Ambele enzime servesc ca markeri pentru celulele osoase corespunzătoare. Partea carbohidrată a proteoglicanilor din matricea osoasă este reprezentată de dermatan și keratan sulfați. Componenta principală a substanțelor organice ale țesutului dentar este colagenul de tip I. Carbohidrații și lipidele sunt prezenți în cantități mici. Conținutul de substanțe organice din părțile dure ale dintelui variază de la 2% (smalț) la 30% (dentină și ciment). Conținutul de substanțe organice din părțile moi ale dintelui este același ca și în tipurile corespunzătoare de țesut conjunctiv.
Matricea intercelulară a cartilajului articular. Principalele componente ale matricei cartilajului intercelular sunt colagenul de tip II, agrecanul, acidul hialuronic și apa. Pe lângă acestea, matricea conține proteoglicani mici, tipurile de colagen VI, IX, XI, proteine de legare, alte proteine non-colagen (fibronectină, anchorin, proteină oligomerică cartilaginoasă, condroherină) și diverși factori de creștere. „Endoscheletul” matricei cartilajului este format dintr-o rețea fibrilă, care constă din colagen de tip II, IX și XI și conferă rezistență cartilajului. Colagenul de tip XI se găsește în fibrilele formate din colagen de tip II și joacă un rol în asamblarea acestor fibrile. Colagenul de tip IX se leagă antiparalel de fibrilele de colagen de tip II. Domeniul său globular HK4 este bazic, nu este asociat cu fibrile de colagen de tip II și, prin urmare, o componentă a matricei, cum ar fi acidul hialuronic, se poate atașa la acesta. Microfibrilele, care sunt formate din tetrameri de colagen de tip VI, sunt atașate de fibrile de colagen de tip II și acid hialuronic. În plus, ele se pot atașa la celule, motiv pentru care colagenul de tip VI este numit o moleculă „punte” între suprafața celulei și fibrilele de colagen din matricea extracelulară. Agregatele cu molecule înalte formate din agrecan și acid hialuronic sunt polianioni, deoarece conțin un număr mare de grupe acide. Acest lucru promovează o hidratare ridicată a matricei cartilajului și asigură că aceasta îndeplinește funcțiile de primăvară. Conținutul de apă al cartilajului articular nu este constant: atunci când este încărcat, fluidul este deplasat până când presiunea de umflare echilibrează sarcina externă. Când sarcina se oprește, apa revine în cartilaj. Acest lucru se manifestă foarte clar în discurile intervertebrale. Dimineața, după o noapte de somn, apa reprezintă aproximativ 75% din masa discului. Când sarcina externă este plasată pe discuri în timpul zilei, conținutul de apă scade cu aproximativ 20%. Ca urmare, înălțimea unei persoane seara este cu 1-2 cm mai mică decât dimineața. Cosmonauții în imponderabilitate experimentează o creștere a înălțimii chiar și cu 5 cm Proteoglicanii mici, de exemplu, decorina, se atașează la fibrilele de colagen de tip II; ele influenţează fibrilogeneza deoarece limitează diametrul acestor fibrile. De asemenea, fibronectina joacă un rol important în organizarea matricei intercelulare cartilaginoase. Semnificația biologică a acestor și a altor componente minore ale matricei cartilajului constă în faptul că sunt implicate în asamblarea și organizarea componentelor moleculare înalte ale substanței intercelulare și în reglarea funcției condrocitelor.
Matricea intercelulară a țesutului pielii. Componenta principală de organizare a matricei țesutului pielii este colagenul de tip VII. Mănunchiuri de fibrile formate din dimeri ai acestui colagen, cu terminalele lor C, se pot atașa de lamina densă a membranei bazale (ca „ancorate” în ea) și formează bucle în subepiderm. Astfel de fibrile „ancorate” pot conecta lamina densă a membranei bazale cu „discuri de ancorare”, care sunt situate în straturile subepiteliale mai profunde și sunt similare ca compoziție cu membranele bazale (conțin colagen de tip IV). Fibrilele ancorate captează, de asemenea, fibrile de colagen de tip I și de tip III. În acest fel, fibrilele de colagen de tip VII „ancorate” asigură atașarea epidermei la derm.
Membrane bazale. Membranele bazale sunt o formă specializată de matrice extracelulară. Sunt sintetizate de diferite celule: endoteliale, epiteliale, musculare, nervoase, grase. Membranele bazale sunt straturi subțiri care separă de obicei celulele și straturile celulare de țesutul conjunctiv din jur. De exemplu, ele înconjoară fibrele musculare individuale, celulele adipoase și celulele Schwann. În structuri precum glomerulii renali și alveolele pulmonare, membranele bazale sunt situate între două straturi diferite de celule și acționează ca o barieră de filtrare foarte selectivă. Folosind microscopia electronică, a fost dezvăluită o structură cu două straturi a membranelor bazale: lamina mm, care este situată pe partea laterală a membranei celulare, și lamina densa, care este conectată la țesutul conjunctiv subiacent. Principalele componente ale membranelor bazale sunt colagenul de tip IV, laminina și proteoglicanii care conțin sulfat de heparan (SHBG). Insolubilitatea și stabilitatea mecanică a membranelor bazale este asigurată de moleculele de colagen de tip IV, care sunt organizate într-o rețea specială de susținere. Această rețea elastică tridimensională formează o schelă structurală de care sunt atașate alte componente ale membranelor de subsol. Laminina interacționează cu aproape toate componentele structurale ale membranelor bazale: colagenul de tip IV, nidogenul, SHBG Nidogenul formează un complex legat necovalent cu laminina. În plus, nidogenul are un loc de legare pentru colagenul de tip IV și, astfel, poate juca rolul unei molecule de „punte” între diferitele componente ale membranei bazale SHBG-urile membranei bazale pot forma oligomeri, conectându-se cu domeniile terminale ale nucleului proteic și, de asemenea, se leagă de laminină și colagen de tip IV. Membranele bazale îndeplinesc funcții diverse și complexe. În glomerulii renali, membrana bazală servește ca un filtru semi-permeabil care împiedică trecerea macromoleculelor din plasmă în urina primară. De mare importanță în acest proces este încărcătura negativă mare a proteoglicanilor, care împiedică trecerea altor molecule încărcate negativ (de exemplu, proteine), precum și a celulelor roșii din sânge încărcate negativ, prin membrana bazală. În plus, membranele bazale joacă un rol important în atașarea și orientarea celulelor în spațiu, în procesele de dezvoltare embrionară și de regenerare a țesuturilor.
Există 2 tipuri de colagenaze:
Colagenaza tisulară este prezentă la om în diferite organe și țesuturi. În mod normal, este sintetizat de celulele țesutului conjunctiv, în primul rând fibroblaste și macrofage. Colagenaza tisulară este o enzimă dependentă de metal care conține Zn2+ în situsul activ. În prezent, sunt cunoscute 4 izoforme ale acestei enzime. Activitatea colagenazei depinde de raportul dintre activatorii și inhibitorii săi din matricea intercelulară. Dintre activatori, plasmina, kalikreina și catepsina B joacă un rol special (vezi pct. 14). Colagenaza tisulară este foarte specifică; ea taie tripla helix de colagen într-o locație specifică, la aproximativ 1/4 din distanța de la capătul C-terminal, între reziduurile de glicină și leucină (sau izoleucină). Fragmentele de colagen rezultate sunt solubile în apă la temperatura corpului se denaturează spontan și devin disponibile pentru acțiunea altor enzime proteolitice. Catabolismul afectat de colagen duce la fibroza organelor și țesuturilor (în principal ficatul și plămânii). Iar descompunerea crescută a colagenului apare în bolile autoimune (artrita reumatoidă și lupusul eritematos sistemic) ca urmare a sintezei excesive de colagenază în timpul răspunsului imun.
Colagenaza bacteriană este sintetizată de unele microorganisme. De exemplu, Clostridium histolyticum (agentul cauzal al gangrenei gazoase) secretă colagenază, care scindează lanțul peptidic de colagen în mai mult de 200 de locuri. Această enzimă hidrolizează următoarea legătură -X-Gly-Pro-U- între unitățile X și Gly. În acest fel, barierele de țesut conjunctiv din corpul uman sunt distruse, ceea ce asigură pătrunderea (sau invazia) acestui microorganism și contribuie la apariția și dezvoltarea gangrenei gazoase. Agentul patogen în sine nu conține colagen și, prin urmare, nu este susceptibil la acțiunea colagenazei.
Boli asociate cu deteriorarea sintezei și maturării colagenului
Avem cea mai mare bază de date de informații din RuNet, așa că puteți găsi întotdeauna interogări similare
Acest subiect aparține secțiunii:
Chimie biologică
Metabolismul în corpul uman. Proteine, aminoacizi, grăsimi. Catabolism și anabolism. Procese biochimice. Subiect chimie biologică. Întrebări și răspunsuri la examen.
Acest material include secțiuni:
Subiectul și sarcinile de chimie biologică. Metabolismul substanțelor și energiei, organizarea structurală ierarhică și auto-reproducția ca semne cele mai importante ale materiei vii
Sisteme multimoleculare (lanțuri metabolice, procese membranare, sisteme de sinteză de biopolimeri, sisteme de reglare moleculară) ca obiecte principale ale cercetării biochimice
Niveluri de organizare structurală a viețuitoarelor. Biochimia ca nivel molecular al studierii fenomenelor vieții. Biochimie și medicină (biochimie medicală)
Principalele secțiuni și direcții în biochimie: chimie bioorganică, biochimie dinamică și funcțională, biologie moleculară
Istoria studiului proteinelor. Ideea proteinelor ca cea mai importantă clasă de substanțe organice și o componentă structurală și funcțională a corpului uman
Aminoacizi care alcătuiesc proteinele, structura și proprietățile acestora. Legătură peptidică. Structura primară a proteinelor
Dependența proprietăților biologice ale proteinelor de structura primară. Specificitatea speciei a structurii primare a proteinelor (insuline de la diferite animale)
Conformarea lanțurilor peptidice în proteine (structuri secundare și terțiare). Interacțiuni intramoleculare slabe în lanțul peptidic; legături disulfurice
Bazele funcționării proteinelor. Centrul activ al proteinelor și interacțiunea sa specifică cu ligand ca bază a funcției biologice a tuturor proteinelor. Complementaritatea interacțiunii dintre moleculele proteice și ligand. Reversibilitatea legării
Structura domeniului și rolul său în funcționarea proteinelor. Otrăvuri și medicamente ca inhibitori de proteine
Structura cuaternară a proteinelor. Caracteristici ale structurii și funcționării proteinelor oligomerice folosind exemplul proteinei care conțin hem - hemoglobina
Labilitatea structurii spațiale a proteinelor și denaturarea acestora. Factorii care cauzează denaturarea
Chaperonele sunt o clasă de proteine care protejează alte proteine de denaturare în condiții celulare și facilitează formarea conformației lor native.
Varietate de proteine. Proteine globulare și fibrilare, simple și complexe. Clasificarea proteinelor în funcție de funcțiile și familiile lor biologice: (serin proteaze, imunoglobuline)
Imunoglobuline, caracteristici structurale, selectivitatea interacțiunii cu antigenul. Diversitatea situsurilor de legare la antigen ale lanțurilor H și L. Clase de imunoglobuline, caracteristici de structură și funcționare
Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor. Greutate moleculară, dimensiune și formă, solubilitate, ionizare, hidratare
Metode de izolare a proteinelor individuale: precipitare cu săruri și solvenți organici, filtrare pe gel, electroforeză, schimb ionic și cromatografia de afinitate
Metode de măsurare cantitativă a proteinelor. Caracteristicile individuale ale compoziției proteice a organelor. Modificări ale compoziției proteice a organelor în timpul ontogenezei și bolilor.
Istoria descoperirii și studiului enzimelor. Caracteristicile catalizei enzimatice. Specificitatea acțiunii enzimelor. Dependența vitezei reacțiilor enzimatice de temperatură, pH, concentrație de enzime și substrat.
Clasificarea și nomenclatura enzimelor. Izoenzime. Unități de măsurare a activității și cantității enzimelor.
Cofactori enzimatici: ioni metalici și coenzime. Funcțiile coenzimatice ale vitaminelor (de exemplu, vitaminele B6, PP, B2)
Inhibitori de enzime. Inhibarea reversibilă și ireversibilă. Inhibarea competitivă. Medicamentele ca inhibitori ai enzimelor.
Reglarea acțiunii enzimelor: inhibitori și activatori alosterici. Centre catalitice și de reglementare. Structura cuaternară a enzimelor alosterice și modificările cooperante în conformația protomerilor enzimatici.
Reglarea activității enzimelor prin fosforilare și defosforilare. Participarea enzimelor la conducerea semnalelor hormonale
Diferențele în compoziția enzimatică a organelor și țesuturilor. Enzime specifice organelor. Modificări ale enzimelor în timpul dezvoltării
Modificări ale activității enzimelor în boli. Enzimopatii ereditare. Originea enzimelor sanguine și semnificația determinării lor în boli
Utilizarea enzimelor pentru tratarea bolilor. Utilizarea enzimelor ca reactivi analitici în diagnosticul de laborator (determinarea glucozei, etanolului, acidului uric etc.). Enzime imobilizate
Metabolism: nutriția, metabolismul și excreția produselor metabolice. Componente alimentare organice și minerale. Componente majore și minore
Nutrienți de bază: carbohidrați, grăsimi, proteine, necesar zilnic, digestie; interschimbabilitate parțială la hrănire
Componente esențiale ale nutrienților esențiali. Aminoacizi esențiali; valoarea nutritivă a diferitelor proteine alimentare. Acidul linoleic este un acid gras esențial
Istoria descoperirii și studiului vitaminelor. Clasificarea vitaminelor. Funcțiile vitaminelor.
Carente vitaminice alimentare si secundare si hipovitaminoza. Hipervitaminoza. Exemple
Minerale din alimente. Patologii regionale asociate cu insuficiența microelementelor din alimente și apă.
Conceptul de metabolism și căi metabolice. Enzime și metabolism. Conceptul de reglare metabolică. Produse finale majore ale metabolismului uman
Studii pe organisme întregi, organe, secțiuni de țesut, omogenate, structuri subcelulare și la nivel molecular
Reacții endergonice și exergonice într-o celulă vie. Compuși macroergici. Exemple.
Fosforilarea oxidativă, raportul P/O. Structura mitocondriilor și organizarea structurală a lanțului respirator. Potenţialul electrochimic transmembranar.
Reglarea lanțului de transport de electroni (controlul respirator). Disociarea respirației tisulare și fosforilarea oxidativă. Funcția de termoreglare a respirației tisulare
Tulburări ale metabolismului energetic: stări hipoenergetice ca urmare a hipoxiei, hipo-, avitaminozei și alte motive. Caracteristicile de vârstă ale aprovizionării cu energie a organismului cu nutrienți
Formarea formelor toxice de oxigen, mecanismul efectului lor dăunător asupra celulelor. Mecanisme de eliminare a speciilor toxice de oxigen
Catabolismul nutrienților de bază - carbohidrați, grăsimi, proteine. Conceptul de căi specifice de catabolism și căi generale de catabolism
Decarboxilarea oxidativă a acidului piruvic. Secvența reacțiilor. Structura complexului de piruvat decarboxilază
Ciclul acidului citric: succesiunea reacțiilor și caracteristicile enzimelor. Relația dintre căile catabolice comune și lanțul de transport de electroni și protoni
Mecanisme de reglare a ciclului citratului. Funcțiile anabolice ale ciclului acidului citric. Reacții care reînnoiesc ciclul citratului
Principalii carbohidrați ai animalelor, conținutul lor în țesuturi, rolul biologic. Carbohidrații de bază din alimente. Digestia carbohidraților
Defalcarea aerobă este calea principală a catabolismului glucozei la oameni și la alte organisme aerobe. Secvența reacțiilor înainte de formarea piruvatului (glicoliză aerobă)
Distribuția și semnificația fiziologică a defalcării glucozei aerobe. Utilizarea glucozei pentru sinteza grăsimilor din ficat și țesutul adipos.
Defalcarea anaerobă a glucozei (glicoliză anaerobă). Oxidare glicolitică, piruvat ca acceptor de hidrogen. Fosforilarea substratului. Distribuția și semnificația fiziologică a acestei căi de descompunere a glucozei
Biosinteza glucozei (gluconeogeneza) din aminoacizi, glicerol și acid lactic. Relația dintre glicoliză în mușchi și gluconeogeneză în ficat (ciclul Cori)
O idee despre calea pentozo-fosfatului a transformărilor glucozei. Reacții oxidative (până la stadiul de ribuloză-5-fosfat). Distribuția și rezumatul rezultatelor acestei căi (formarea pentozelor, NADPH și energetice)
Proprietățile și distribuția glicogenului ca polizaharidă de rezervă. Biosinteza glicogenului. Mobilizarea glicogenului
Caracteristici ale metabolismului glucozei în diferite organe și celule: globule roșii, creier, mușchi, țesut adipos, ficat.
O idee despre structura și funcțiile părții carbohidrate a glicolipidelor și glicoproteinelor. Acizii sialici
Tulburări ereditare ale metabolismului monozaharidelor și dizaharidelor: galactozemie, intoleranță la fructoză și dizaharide. Glicogenoze și glicogenoze
Cele mai importante lipide ale țesuturilor umane. Lipide de rezervă (grăsimi) și lipide membranare (lipide complexe). Acizi grași din lipidele țesuturilor umane.
Factori nutriționali esențiali de natură lipidică. Acizi grași esențiali: ω-3- și ω-6-acizi ca precursori pentru sinteza eicosanoidelor.
Biosinteza acizilor grași, reglarea metabolismului acizilor grași
Chimia reacțiilor de β-oxidare a acizilor grași, rezumat energetic
Grăsimile alimentare și digestia lor. Absorbția produselor de digestie. Tulburări de digestie și absorbție. Resinteza triacilglicerolilor în peretele intestinal
Formarea chilomicronilor și transportul grăsimilor. Rolul apoproteinelor în compoziția chilomicronilor. Lipoprotein lipaza
Biosinteza grăsimilor din ficat din carbohidrați. Structura și compoziția lipoproteinelor de transport în sânge
Depunerea și mobilizarea grăsimilor în țesutul adipos. Reglarea sintezei și mobilizării grăsimilor. Rolul insulinei, glucagonului și adrenalinei
Principalele fosfolipide și glicolipide ale țesuturilor umane (glicerofosfolipide, sfingofosfolipide, glicoglicerolipide, glicosfigolipide). O idee despre biosinteza și catabolismul acestor compuși.
Tulburări ale metabolismului grăsimilor neutre (obezitate), fosfolipidelor și glicolipidelor. Sfingolipidoze
Structura și funcțiile biologice ale eicosanoidelor. Biosinteza prostaglandinelor și leucotrienelor
Colesterolul ca precursor al unui număr de alți steroizi. Conceptul de biosinteză a colesterolului. Scrieți cursul reacțiilor înainte de formarea acidului mevalonic. Rolul hidroximetilglutaril-CoA reductazei
Sinteza acizilor biliari din colesterol. Conjugarea acizilor biliari, acizilor biliari primari și secundari. Eliminarea acizilor biliari și a colesterolului din organism.
LDL și HDL - transport, forme de colesterol din sânge, rol în metabolismul colesterolului. Hipercolesterolemie. Baza biochimică pentru dezvoltarea aterosclerozei.
Mecanismul bolii biliare (pietre de colesterol). Utilizarea acidului chenodesokeicolic pentru tratamentul colelitiaza.
Digestia proteinelor. Proteinaze - pepsină, tripsină, chimotripsină; proenzimele proteinazelor și mecanismele conversiei lor în enzime. Specificitatea de substrat a proteinazelor. Exopeptidaze și endopeptidaze.
Valoarea diagnostică a analizei biochimice a sucului gastric și duodenal. Faceți o scurtă descriere a compoziției acestor sucuri.
Proteinaze pancreatice și pancreatită. Utilizarea inhibitorilor de proteinază pentru tratamentul pancreatitei.
Transaminare: aminotransferaze; funcția coenzimă a vitaminei B6. Specificitatea aminotransferazelor
Aminoacizi implicați în transaminare; rolul deosebit al acidului glutamic. Semnificația biologică a reacțiilor de transaminare. Determinarea transaminazelor din serul sanguin în infarctul miocardic și bolile hepatice.
Dezaminarea oxidativă a aminoacizilor; glutamat dehidrogenază. Dezaminarea indirectă a aminoacizilor. Semnificație biologică.
glutaminază renală; formarea si excretia sarurilor de amoniu. Activarea glutaminazei renale în timpul acidozei
Biosinteza ureei. Relația dintre ciclul ornitinei și ciclul TCA. Originea atomilor de azot ai ureei. Tulburări în sinteza și excreția ureei. Hiperamoniemia
Schimb de reziduuri fără azot de aminoacizi. Aminoacizi glicogeni și cetogeni. Sinteza glucozei din aminoacizi. Sinteza aminoacizilor din glucoză
Transmetilarea. Metionina și S-adenosilmetionina. Sinteza creatinei, adrenalinei si fosfatidilcolinelor
Metilarea ADN-ului. Conceptul de metilare a compușilor străini și medicinali
Antivitamine cu acid folic. Mecanismul de acțiune al medicamentelor sulfonamide.
Metabolizarea fenilalaninei și a tirozinei. fenilcetonurie; defect biochimic, manifestare a bolii, metode de prevenire, diagnostic și tratament.
Alcaptonurie și albinism: defecte biochimice în care se dezvoltă. Deteriorarea sintezei dopaminei, parkinsonism
Decarboxilarea aminoacizilor. Structura aminelor biogene (histamină, serotonină, acid γ-aminobutiric, catecolamine). Funcțiile aminelor biogene
Dezaminarea și hidroxilarea aminelor biogene (ca reacții de neutralizare a acestor compuși)
Acizi nucleici, compoziție chimică, structură. Structura primară a ADN-ului și ARN-ului, legături care formează structura primară
Structura secundară și terțiară a ADN-ului. Denaturarea, renativarea ADN-ului. Hibridizare, diferențe de specii în structura primară a ADN-ului
ARN, compoziție chimică, niveluri de organizare structurală. Tipuri de ARN, funcții. Structura ribozomului.
Structura cromatinei și a cromozomilor
Defalcarea acidului nucleic. Nucleazele tubului digestiv și ale țesuturilor. Defalcarea nucleotidelor purinice.
Înțelegerea biosintezei nucleotidelor purinice; fazele inițiale ale biosintezei (de la riboză-5-fosfat la 5-fosforibozilamină)
Acid inozinic ca precursor al acizilor adenilic și guanilic.
Conceptul de descompunere și biosinteză a nucleotidelor pirimidinice
Tulburări ale metabolismului nucleotidelor. Gută; utilizarea alopurinolului pentru tratamentul gutei. Xantinurie. Orotacidurie
Biosinteza dezoxiribonucleotidelor. Utilizarea inhibitorilor sintezei dezoxiribonucleotidelor pentru tratamentul tumorilor maligne
Sinteza ADN-ului și fazele diviziunii celulare. Rolul ciclinelor și proteinazelor dependente de ciclină în progresia celulară prin ciclul celular
Deteriorarea și repararea ADN-ului. Enzimele complexului de reparare a ADN-ului
Biosinteza ARN. ARN polimeraza. Conceptul structurii genei mozaic, transcrierea primară, procesarea post-transcripțională
Cod biologic, concepte, proprietăți ale codului, coliniaritate, semnale de terminare.
Rolul ARN-urilor de transfer în biosinteza proteinelor. Biosinteza aminoacil-t-ARN. Specificitatea substratului aminoacil-ARNt sintetazelor.
Secvența evenimentelor pe ribozom în timpul asamblării unui lanț polipeptidic. Funcționarea poliribozomilor. Procesarea post-translațională a proteinelor
Reglarea adaptivă a genelor la pro- și eucariote. Teoria operonilor. Funcționarea operonilor
Conceptul de diferențiere celulară. Modificări ale compoziției proteice a celulelor în timpul diferențierii (folosind exemplul compoziției proteice a lanțurilor polipeptidice ale hemoglobinei)
Mecanismele moleculare ale variabilității genetice. Mutații moleculare: tipuri, frecvență, semnificație
Eterogenitatea genetică. Polimorfismul proteinelor în populația umană (variante ale hemoglobinei, glicoziltransferazei, substanțe specifice grupului etc.)
Hormon de creștere, structură, funcții
Metabolizarea substanțelor toxice endogene și străine: reacții de oxidare microzomală și reacții de conjugare cu glutation, acid glucuronic, acid sulfuric
Metalotioneina și neutralizarea ionilor de metale grele. Proteine de șoc termic
Toxicitatea oxigenului: formarea de specii reactive de oxigen (anion superoxid, peroxid de hidrogen, radical hidroxil)
Deteriorarea membranei din cauza peroxidării lipidelor. Mecanisme de protecție împotriva efectelor toxice ale oxigenului: neenzimatice (vitaminele E, C, glutation etc.) și enzimatice (superoxid dismutază, catalază, glutation peroxidază)
Biotransformarea substanțelor medicinale. Efectul medicamentelor asupra enzimelor implicate în neutralizarea xenobioticelor
Fundamentele carcinogenezei chimice. Introducere în unele substanțe cancerigene chimice: hidrocarburi aromatice policiclice, amine aromatice, dioxizi, mitoxine, nitrozamine
Caracteristicile dezvoltării, structurii și metabolismului eritrocitelor
Transportul oxigenului și dioxidului de carbon prin sânge. Hemoglobina fetală (HbF) și semnificația sa fiziologică
Forme polimorfe ale hemoglobinelor umane. Hemoglobinopatii. Hipoxie anemică
Biosinteza hemului și reglarea acestuia. Subiect tulburări de sinteză. Porfiria
Defalcarea hemei. Neutralizarea bilirubinei. Tulburări ale metabolismului bilirubinei și icter: hemolitic, obstructiv, hepatocelular. Icterul nou-născuților
Valoarea diagnostică a determinării bilirubinei și a altor pigmenți biliari în sânge și urină
Metabolismul fierului: absorbție, transport sanguin, depunere. Tulburări ale metabolismului fierului: anemie feriprivă, hemocromatoză
Principalele fracții proteice ale plasmei sanguine și funcțiile acestora. Semnificația definiției lor pentru diagnosticul bolilor. Enzimodiagnostic
Sistemul de coagulare a sângelui. Stadiile formării cheagurilor de fibrină. Căile de coagulare intrinseci și extrinseci și componentele acestora
Principii de formare și succesiune de funcționare a complexelor enzimatice ale căii procoagulante. Rolul vitaminei K în coagularea sângelui
Mecanismele de bază ale fibrinolizei. Activatori de plasminogen ca agenți trombolitici. Anticoagulante sanguine de bază: antitrombina III, macroglobulina, anticonvertin. Hemofilie.
Semnificația clinică a testului biochimic de sânge
Principalele membrane celulare și funcțiile lor. Proprietăți generale ale membranelor: fluiditate, asimetrie transversală, permeabilitate selectivă
Compoziția lipidică a membranelor (fosfolipide, glicolipide, colesterol). Rolul lipidelor în formarea bistratului lipidic
Proteinele membranei - integrale, de suprafață, „ancorate”. Importanța modificărilor post-translaționale în formarea proteinelor membranare funcționale
Mecanisme de transfer de substanță prin membrane: difuzie simplă, transport activ primar (Na+-K+-ATPaza, Ca2+-ATPaza), simport pasiv și antiport, transport activ secundar
Transmiterea semnalului transmembranar. Participarea membranelor la activarea sistemelor de reglare intracelulare - adenilat ciclază și inozitol fosfat în transmiterea semnalului hormonal
Colagen: caracteristici ale compoziției aminoacizilor, structura primară și spațială. Rolul acidului ascorbic în hidroxilarea prolinei și lizinei
Caracteristicile biosintezei și maturării colagenului. Simptomele deficitului de vitamina C
Caracteristicile structurii și funcției elastinei
Glicozaminoglicani și proteoglicani. Structură și funcții. Rolul acidului hialuronic în organizarea matricei intercelulare
Proteinele adezive ale matricei intercelulare: fibronectina și laminina, structura și funcțiile lor. Rolul acestor proteine în interacțiunile celulă-celulă și dezvoltarea tumorii
Organizarea structurală a matricei intercelulare. Modificări ale țesutului conjunctiv în timpul îmbătrânirii și colagenozei. Rolul colagenazei în vindecarea rănilor. Oxiprolinurie
Cele mai importante proteine ale miofibrilelor: miozina, actina, actomiozina, tropomiozina, troponina, actinina. Structura moleculară a miofibrilelor
Mecanisme biochimice de contracție și relaxare musculară. Rolul gradienților de ioni monovalenți și de calciu în reglarea contracției și relaxării musculare
Proteine sarcoplasmatice: mioglobina, structura și funcțiile sale. Extractive musculare
Caracteristicile metabolismului energetic în mușchi. Creatina fosfat
Modificări biochimice în distrofiile musculare și denervarea musculară. Creatinurie
După cum sa menționat deja, matricea intercelulară este un complex supramolecular format dintr-o rețea complexă de macromolecule interconectate. În corpul uman, matricea intercelulară formează structuri foarte specializate precum cartilajele, tendoanele, membranele bazale și, de asemenea, (cu depunerea secundară de fosfat de calciu) oasele și dinții. Aceste structuri se deosebesc între ele atât prin compoziția moleculară, cât și prin modalitățile de organizare a componentelor principale (proteine și polizaharide) în diferite forme ale matricei intercelulare.
Colagenoze- un grup de boli în care toate componentele structurale ale țesutului conjunctiv sunt afectate: celule, fibre, substanță fundamentală. Bolile de colagen includ reumatismul, artrita reumatoidă, lupusul eritematos sistemic, sclerodermia sistemică, periarterita nodosă și dermatomiozita. Colagenoza este o consecință nu numai a tulburărilor genetice, ci poate fi și dobândită.
O schimbare comună legată de vârstă, care este comună tuturor tipurilor de țesut conjunctiv este o scădere a conținutului de apă și a raportului substanță fundamentală/fibre. Acest raport scade atât datorită creșterii conținutului de colagen, cât și ca urmare a scăderii concentrației de glicozaminoglicani. În primul rând, conținutul de acid hialuronic este redus semnificativ. Cu toate acestea, nu numai că scade cantitatea totală de glicozaminoglicani acizi, dar se modifică și raportul cantitativ al glicanilor individuali. În același timp, există, de asemenea, o modificare a proprietăților fizico-chimice ale colagenului (o creștere a numărului și a rezistenței legăturilor încrucișate intra și intermoleculare, o scădere a elasticității și capacității de umflare, dezvoltarea rezistenței la colagenază etc. ), iar stabilitatea structurală a fibrelor de colagen crește (progresia procesului de „maturare” a structurilor fibrilare ale țesutului conjunctiv). Trebuie amintit că îmbătrânirea colagenului in vivo nu este echivalentă cu uzura. Este un fel de rezultat al proceselor metabolice care au loc în organism care afectează structura moleculară a colagenului.
Există 2 tipuri de colagenaze:
Colagenaza tisulară prezente la om în diferite organe și țesuturi. În mod normal, este sintetizat de celulele țesutului conjunctiv, în primul rând fibroblaste și macrofage. Colagenaza tisulară este o enzimă dependentă de metal care conține Zn 2+ în situsul activ. Catabolismul afectat de colagen duce la fibroza organelor și țesuturilor (în principal ficatul și plămânii). Iar descompunerea crescută a colagenului apare în bolile autoimune (artrita reumatoidă și lupusul eritematos sistemic) ca urmare a sintezei excesive de colagenază în timpul răspunsului imun. Ajută la restabilirea integrității pielii, formând o cicatrice la locul rănirii...
Colagenaza bacteriană sintetizat de unele microorganisme. De exemplu, Clostridium histolyticum(agentul cauzal al gangrenei gazoase) secretă colagenază, care scindează lanțul peptidic al colagenului în mai mult de 200 de locuri. Această enzimă hidrolizează următoarea legătură -X-Gly-Pro-U- între unitățile X și Gly. În acest fel, barierele de țesut conjunctiv din corpul uman sunt distruse, ceea ce asigură pătrunderea (sau invazia) acestui microorganism și contribuie la apariția și dezvoltarea gangrenei gazoase. Agentul patogen în sine nu conține colagen și, prin urmare, nu este susceptibil la acțiunea colagenazei.
Oxiprolinurie - hidroxiprolină în urină? Cât de des știi despre asta? În general, hidroxiprolina este un aminoacid neobișnuit și forma sa este FOARTE mică în sânge și urină. Acum imaginează-ți... l-ai găsit în urină? Ce înseamnă? Aceasta înseamnă că există procese degenerative active în matricea intercelulară, colagenul este distrus și hidroxiprolina este eliberată de muncă!
160. Cele mai importante proteine ale miofibrilelor: miozina, actina, actomiozina, tropomiozina, troponina, actinina. Structura moleculară a miofibrilelor.
Miozina reprezintă 50-55% din masa uscată a miofibrilelor. Miozina are activitate ATPaza, adică capacitatea de a cataliza descompunerea ATP în ADP și H3PO4. Energia chimică a ATP eliberată în timpul acestei reacții enzimatice este transformată în energie mecanică a mușchiului care se contractă. Greutatea moleculară a miozinei musculare scheletice este de aproximativ 500.000 (pentru miozina de iepure 470.000). Molecula de miozină are o formă foarte alungită, 150 nm lungime. Poate fi împărțit în subunități fără a rupe legăturile covalente: două lanțuri polipeptidice grele cu un mol. cântărind 205000–210000 și mai multe lanțuri ușoare scurte, mol. a căror masă este de aproximativ 20.000 se formează lanțuri grele α-helix răsucit lung(„coada” moleculei), capătul fiecărui lanț greu împreună cu lanțurile ușoare creează un glob („cap” al moleculei) capabil să se conecteze la actină. Aceste „capete” ies din arborele principal al moleculei.
Lanțurile ușoare situate în „capul” moleculei de miozină și care participă la manifestarea activității ATPazei a miozinei sunt eterogene în compoziția lor. Numărul de lanțuri ușoare din molecula de miozină variază în funcție de speciile de animale și de diferitele tipuri de mușchi.
Filamentele groase (miofilamentele groase) din sarcomer trebuie înțelese ca o formațiune obținută prin conectarea unui număr mare de molecule de miozină orientate într-un anumit mod în spațiu.
Actină, reprezentând 20% din masa uscată a miofibrilelor, a fost descoperit de F. Straub în 1942. Sunt cunoscute două forme de actină: actina globulară (G-actina) și actina fibrilară (F-actina). Moleculă de G-actină cu mol. cântărind 42.000 este format dintr-un lanț polipeptidic (globul), la formarea căreia iau parte 374 de resturi de aminoacizi. Când puterea ionică crește la niveluri fiziologice, G-actina polimerizează în F-actină (forma fibrilă). În micrografiile electronice, fibrele F-actină apar ca două fire de margele răsucite una în jurul celeilalte (Fig. 20.5).
Actomiozina format atunci când miozina se combină cu F-actina. Actomiozina, atât naturală, cât și artificială, adică obţinut prin combinarea in vitro a preparatelor puternic purificate de miozină şi F-actină, are o activitate ATPazică diferită de cea a miozinei, activitatea ATPazei miozinei creşte semnificativ în prezenţa unor cantităţi stoechiometrice de F-actină. Enzima actomiozină este activată de ionii Mg2+ și inhibată de etilendiaminotetraacetat (EDTA) și concentrația mare de ATP, în timp ce miozin-ATPaza este inhibată de ionii de Mg2+, activată de EDTA și nu inhibată de concentrația mare de ATP. Valorile optime ale pH-ului pentru ambele enzime sunt, de asemenea, diferite.
După cum s-a menționat, în plus față de principalele proteine luate în considerare, miofibrilele conțin și tropomiozină, troponină și alte proteine de reglare.
Tropomiozina.
Molecula de tropomiozină este formată din două elice α și are forma unei tije lungi de 40 nm; debarcaderul lui greutate 65000. Tropomiozina reprezintă aproximativ 4–7% din toate proteinele miofibrilelor.
troponina– proteine globulare; debarcaderul lui greutate 80.000 În mușchii scheletici ai animalelor adulte și ai oamenilor, troponina (Tn) reprezintă doar aproximativ 2% din toate proteinele miofibrilare. Este format din trei subunități (Tn-I, Tn-C, Tn-T). Tn-I (inhibitor) poate inhiba activitatea ATPazei, Tn-C (legare de calciu) are o afinitate semnificativă pentru ionii de calciu, Tn-T (legare de tropomiozină) asigură comunicarea cu tropomiozina. Troponina se combină cu tropomiozina pentru a forma un complex numit tropomiozină nativă. Acest complex se atașează la filamentele de actină și face actmiozina mușchilor scheletici vertebrate sensibilă la ionii de Ca2+.
S-a stabilit că troponina (subunitățile sale Tn-T și Tn-I) este capabilă de fosforilare cu participarea proteine kinazelor dependente de cAMP. Întrebarea dacă fosforilarea troponinei in vitro este legată de reglarea contracției musculare rămâne deschisă.
Alfa actinina- una dintre proteinele musculare.
În celulele țesutului muscular striat (scheletic și cardiac), α-actinina este inclusă în structura discurilor Z ale sarcomerelor miofibrile (vezi Fig. miofibrilă: diagramă). Capetele filamentelor subțiri ale sarcomerului, construite din F-actină, sunt atașate de moleculele proteinei α-actinină. Discurile Z unesc filamentele de actină ale fiecărei perechi de sarcomere sub formă de mănunchiuri ordonate.
Această proteină este prezentă și în citoplasma celulelor musculare netede. Formează corpuri amorfe dense care țin împreună filamentele de actină, precum și filamentele de actină și membrana exterioară a celulei. Când filamentele de actină și miozină interacționează, forța de contracție este transmisă de la filamentele de actină prin corpuri dense către membrana exterioară a celulei.
- 26,35 KbMinisterul Sănătății al Republicii Belarus
Universitatea Medicală Ordinul de Stat al Prieteniei Popoarelor din Vitebsk
Departamentul de Chimie Biologică
Rezumat pe tema:
Modificări ale țesutului conjunctiv în timpul îmbătrânirii, colagenozei și vindecării rănilor
Efectuat:
student anul 2
Facultatea de Medicina
18 grupuri
Vinogradova D.A.
Profesor:
Kozlovskaya S.P.
Vitebsk, 2014
Plan:
1. Modificări biochimice în țesutul conjunctiv în timpul îmbătrânirii Pagina 3
2. Boli difuze ale țesutului conjunctiv (colagenoze) Pagina 3
3. Modificări ale țesutului conjunctiv în timpul vindecării rănilor Pagina 6
4. Concluzie Pagina 13
5. Lista literaturii folosite Pagina 14
Modificări biochimice în țesutul conjunctiv în timpul îmbătrânirii
O modificare comună legată de vârstă, care este comună tuturor tipurilor de țesut conjunctiv este o scădere a conținutului de apă și a raportului substanță fundamentală/fibre. Acest raport scade atât datorită creșterii conținutului de colagen, cât și ca urmare a scăderii concentrației de glicozaminoglicani. În primul rând, conținutul de acid hialuronic este redus semnificativ. Cu toate acestea, nu numai că scade cantitatea totală de glicozaminoglicani acizi, dar se modifică și raportul cantitativ al glicanilor individuali. În același timp, există, de asemenea, o modificare a proprietăților fizico-chimice ale colagenului (o creștere a numărului și a rezistenței legăturilor încrucișate intra și intermoleculare, o scădere a elasticității și capacității de umflare, dezvoltarea rezistenței la colagenază etc. ), iar stabilitatea structurală a fibrelor de colagen crește (progresia procesului de „maturare” a structurilor fibrilare ale țesutului conjunctiv). Trebuie amintit că îmbătrânirea colagenului in vivo nu este echivalentă cu uzura. Este un fel de rezultat al proceselor metabolice care au loc în organism care afectează structura moleculară a colagenului.
Boli difuze ale țesutului conjunctiv (colagenoze)
Locul principal în patologia țesutului conjunctiv (denumit în continuare CT) este ocupat de leziunile sale sistemice, care sunt cauzate de tulburări metabolice sau homeostazie imună și reflectă eșecul diferitelor funcții ale CT. Există leziuni sistemice primare și secundare ale ST. Leziunile primare sunt congenitale și ereditare. Leziunile sistemice primare congenitale și ereditare ale ST sunt cauzate de defecte de dezvoltare și tulburări metabolice. Acestea includ, în special, mucopolizaharidoze, sindromul Morphan și osteogeneza imperfectă.
Leziunile primare sistemice ale TS de natură dobândită includ un grup mare de boli difuze de TS - boli de colagen (colagenoză), caracterizate prin leziuni generalizate de TS. Factorii etiologici pot fi: intoleranța la medicamente (antibiotice, sulfonamide), răcire, infecție (de obicei streptococică), insolație excesivă, vibrații, traumatisme fizice sau psihice. Disfuncția sistemului hipotalamo-hipofizo-suprarenal și predispoziția ereditară sunt de o importanță deosebită.
Bolile sistemelor CT sunt un exemplu clasic de boli autoimune specifice organelor. Acest lucru este dovedit de:
prezența autoanticorpilor;
· detectarea complexelor antigen-anticorp în leziune;
· acumularea în țesuturile afectate de celule plasmatice și limfoide legate de producerea de anticorpi circulanți;
· hipergammaglobulinemie;
· eficacitatea tratamentului cu imunosupresoare, în special corticosteroizi;
· combinație cu alte boli autoimune (tiroidita Hashimoto etc.).
Etapa inițială a procesului este stimularea sistemului imunocompetent de către un antigen cu participarea unui autoantigen, producerea de autoanticorpi și o serie de tulburări imunitare. Apariția autoantigenelor este facilitată de eliberarea hidrolazelor acide în zona dezorganizării CT și defalcarea hidrolitică crescută a țesuturilor și celulelor. Anticorpii se formează împotriva tuturor elementelor CT și sunt direcționați împotriva antigenelor propriilor țesuturi. Se pot dezvolta sindroame autoimune asociate cu anticorpii circulanti - anemie hemolitica autoimuna, trombocitopenie autoimuna, glomerulonefrita etc.
Un al doilea mecanism pentru dezvoltarea bolilor difuze este, de asemenea, posibil - o încălcare a metabolismului colagenului, în special, o rată crescută a biosintezei sale, formarea de structuri instabile de colagen cu degradare crescută și formarea excesului de fibroză. Dar chiar și în acest caz, deteriorarea colagenului poate fi cauzată de complexele antigen-anticorp care circulă în sânge.
În ciuda marii originalități a formelor nosologice individuale ale bolilor difuze de TS, toate sunt unite de o serie de caracteristici comune, dintre care principalul este un proces inflamator sistemic mediat imun. În plus, toate aceste boli se caracterizează prin febră, artrită, poliserozită recurentă, diverse patologii viscerale (mioendocardită, glomerulonefrită sau amiloidoză renală, afectare hepatică, sindroame hepatolienale, limfadenopatie generalizată), în cele mai multe cazuri un curs recurent și progresiv.
Afectarea țesutului imun este componenta principală a patogenezei bolilor difuze de TS. În diferite forme nosologice se exprimă diferit și îi lipsește specificitatea nosologică strictă.
Bolile difuze ale ST includ:
· reumatism, caracterizat prin afectarea predominantă a inimii și a vaselor de sânge;
· artrita reumatoida – afectarea in principal a articulatiilor;
· polisinovita simetrică, care duce la distrugerea treptată a articulațiilor;
· sclerodermia sistemică este o boală polisindromică progresivă cu modificări caracteristice ale pielii, sistemului musculo-scheletic, organelor interne (plămâni, inimă, tub digestiv, rinichi) și tulburări vasospastice larg răspândite de tipul sindromului Raynaud, care au la bază leziuni CT cu predominanță de fibroză și patologie vasculară sub formă de endarterită obliterantă;
· lupus eritematos sistemic, manifestat prin afectarea întregului CT, a multor organe și sisteme;
· periarterita nodosă – afectare vasculară sistemică care implică toate straturile peretelui vascular (panarterita);
Sindromul Goodpasture este o boală imunoinflamatoare a vaselor mici ale plămânilor și rinichilor, caracterizată prin triada clasică - hemoragie pulmonară, glomerulonefrită, anticorpi la antigenii membranei principale a capilarelor pulmonare și rinichilor (vezi mai sus);
· Boala Bekhterev – afectarea predominant a aparatului ligamentar al coloanei vertebrale, a articulațiilor periferice cu implicarea inimii, rinichilor și aortei în proces;
· Sindromul Sjögren („sindromul sicca”) – o leziune autoimună a glandelor exocrine (în primul rând lacrimale și salivare), însoțită de hipofuncția acestora, combinată cu boli imunoinflamatorii sistemice;
· o serie de alte boli.
Formele mixte de boli difuze de TS se caracterizează prin prezența semnelor a două sau mai multe boli, cum ar fi sindromul Sharpe. Acest sindrom se manifestă printr-o combinație de semne clinice caracteristice lupusului eritematos sistemic, sclerodermiei, artritei reumatoide și dermatomiozitei, precum și un titru ridicat de anticorpi la ribonucleoproteina nucleară în serul sanguin; prognosticul sindromului este relativ favorabil.
Bolile mixte ale TS includ, de asemenea, sarcoidoza, o boală sistemică din grupul granulomatozei, caracterizată prin dezvoltarea granuloamelor cu celule epitelioide, distrofie, distrugere, scleroză a diferitelor țesuturi și organe cu disfuncție.
Modificări ale țesutului conjunctiv în timpul vindecării rănilor
Fibroblastele sunt implicate în vindecarea rănilor. În timpul vindecării rănilor, epiderma joacă un rol important, care constă nu numai în refacerea integrității pielii, ci și în reglarea creșterii și maturizării țesutului de granulație. Epidermizarea prematură sau prelungită a unui defect al plăgii determină formarea unei cicatrici de proastă calitate. În acest sens, modificările metabolice ale epidermei stau la baza transformărilor structurale și funcționale la nivelul pielii care apar în timpul eliminării unui defect al plăgii. Modificările care apar în epidermă sunt asociate cu trecerea celulelor la un nivel de funcționare alterat, optimizat, din punct de vedere al homeostaziei. Stratul germinativ al lui Malpighi, care include straturile bazale și spinoase, ale căror celule determină formarea straturilor supraiacente ale epidermei, este supus celor mai mari modificări structurale și metabolice.
Deficit de vitamina C.
Distrofia țesutului conjunctiv
Scorbutul este o boală cauzată de deficiența acută de vitamina C (acid ascorbic), care duce la perturbarea sintezei de colagen și țesutul conjunctiv își pierde puterea.
Sindromul Ehlers-Danlos
Sindromul Ehlers-Danlos (EDS; Q79.6) este o boală eterogenă genetic cauzată de diferite mutații ale genelor de colagen sau ale genelor responsabile de sinteza enzimelor implicate în maturarea fibrelor de colagen. Se caracterizează prin hiperelasticitate a pielii, sferule subcutanate, hiperextensie a articulațiilor, vulnerabilitate ușoară a țesuturilor și sindrom hemoragic. Prevalența adevărată este necunoscută din cauza complexității verificării și a numărului mare de forme ușoare, frecvența cazurilor diagnosticate este de 1 la 5.000 de nou-născuți, formele severe sunt rare (1: 100.000).
Latirismul este o boală epidemică care a fost observată în mod repetat în Franța, Italia, Algeria și Indiile de Est în anii slabi, când locuitorii, din cauza prețului ridicat al pâinii, foloseau ca sursă de hrană planta de mazăre Lathyrus din familie. Papilionaceae. Există mai multe specii de Lathyrus, dintre care L. cicera și L. clymenum produc semințe otrăvitoare. Boala apare uneori după doar șase săptămâni de consum de semințe de porțelan, uneori după câteva luni și afectează nu numai oamenii, ci și unele animale (cai, porci, rațe). Boala, care amintește în multe privințe de tabes spinal, este cauzată, după toate probabilitățile, de afectarea măduvei spinării și se caracterizează în principal prin paralizie, în special a extremităților inferioare. Mersul anormal al acestor pacienți este extrem de tipic. Uneori boala se termină cu cangrenă a extremităților inferioare, ca în intoxicația cronică cu ergot. Boala afectează în primul rând tinerii; bărbații mai des decât femeile.
Bibliografie
1.http://med-books.info/ veterinariya
2.http://znaiu.ru
3.http://forum.biomedis.ru
Descrierea muncii
O schimbare comună legată de vârstă, care este comună tuturor tipurilor de țesut conjunctiv este o scădere a conținutului de apă și a raportului substanță fundamentală/fibre. Acest raport scade atât datorită creșterii conținutului de colagen, cât și ca urmare a scăderii concentrației de glicozaminoglicani. În primul rând, conținutul de acid hialuronic este redus semnificativ. Cu toate acestea, nu numai că scade cantitatea totală de glicozaminoglicani acizi, dar se modifică și raportul cantitativ al glicanilor individuali. În același timp, există, de asemenea, o modificare a proprietăților fizico-chimice ale colagenului (o creștere a numărului și a rezistenței legăturilor încrucișate intra și intermoleculare, o scădere a elasticității și capacității de umflare, dezvoltarea rezistenței la colagenază etc. ), iar stabilitatea structurală a fibrelor de colagen crește (progresia procesului de „maturare” a structurilor fibrilare ale țesutului conjunctiv).
În majoritatea organelor, odată cu îmbătrânirea, cantitatea de țesut conjunctiv crește. Modificări morfologice în timpul îmbătrânirii se observă în toate părțile țesutului conjunctiv: elemente celulare, structuri fibroase și în componenta amorfă a substanței intercelulare.
Fibrele de colagen cu îmbătrânire se caracterizează prin scăderea oxifiliei și apariția picrinofiliei focale și bazofiliei. În același timp, fibrele de colagen dobândesc capacitatea de a păta ca elastina (distrofie asemănătoare elasticului). Unele fibre de colagen devin mai grosiere, pierd contururi clare, se omogenizează și se hialinizează. Alături de fibrele îngroșate se observă și cele subțiate, uneori se produce fragmentarea acestora. Se remarcă rezistența fibrelor de colagen la efectele tripsinei, pepsinei și colagenazei, iar capacitatea lor de a lega lipidele crește. Modificările calitative ale proprietăților colagenului sunt o consecință a formării de legături încrucișate covalente între lanțurile macromoleculei de colagen, de exemplu, între aminoacizii lor - lizină și tirozină. Dintre modificările biochimice ale colagenului, cea mai semnificativă este creșterea conținutului de hidroxiprolină și oxilizină.
Fibrele elastice cu îmbătrânire se caracterizează prin umflare, dezintegrare, fragmentare focală, dezintegrare granulară și apariția unei afinități crescute pentru săruri (așa-numita elastocalcinoză). În fibrele elastice, sensibilitatea la elastază și tripsină crește. Odată cu îmbătrânirea, zonele de liză din fibrele elastice cresc și componenta fibrilară dispare. La vârsta de peste 100 de ani, o persoană experimentează o defalcare completă a fibrelor elastice cu formarea de mase amorfe în locul lor.
În țesutul conjunctiv, odată cu îmbătrânirea, componenta amorfă a substanței intercelulare scade. În substanța principală, conținutul de acid hialuronic este redus și cantitatea de glicozaminoglicani sulfatați și mucopolizaharide neutre crește. Numărul de celule de țesut conjunctiv și capacitatea lor funcțională scade odată cu îmbătrânirea. Modificările legate de vârstă în structura celulelor țesutului conjunctiv nu diferă fundamental de cele din alte țesuturi.
La persoanele cu vârsta cuprinsă între 112-114 ani, celulele distruse, caracterizate printr-o absență aproape completă a citoplasmei („nuclee goale”), se găsesc adesea în țesutul conjunctiv al pielii.
Modificările legate de vârstă ale țesutului conjunctiv duc la scleroza organelor interne. Unii cercetători au desemnat acest fenomen drept „fizioscleroză”. Modificările morfologice ale țesutului conjunctiv din organe perturbă interacțiunile interțesuturilor și intercelulare și afectează nivelul proceselor metabolice în celulele specializate.
