A szervetlen katalizátorokat nagy aktivitásuk különbözteti meg az enzimektől. Enzimek, szerkezetük. Különbség az enzimek és a szervetlen katalizátorok között

Szervetlen enzimkatalizátorok összehasonlítása Összehasonlítás jelei Szervetlen katalizátorok Enzimek 1. Kémiai jelleg 2. Szelektivitás 3. Optimális pH 4. Hőmérsékletintervallumok 5. Kat szerkezet változása a reakció során 6. A reakciósebesség növelése.

Szervetlen enzimkatalizátorok összehasonlítása Az összehasonlítás jelei Szervetlen katalizátorok Enzimek 1. Kémiai természet 1 vagy több elemből alkotott kis molekulatömegű anyagok. A fehérjék nagy molekulatömegű polimerek 2. Szelektivitás Alacsony, univerzális kat – A Pt felgyorsítja a szaporodást. reakciók. Magas. Minden régiónak saját enzimre van szüksége. 3. Optimális pH Erősen savas vagy lúgos Egy kis intervallum mindegyikhez. orgona – a tiéd. 4. Hőmérséklet intervallumok Nagyon szélesek 35 – 42 fok, majd denaturált. 5. A kat szerkezetének változása a reakció során Kissé vagy egyáltalán nem változik. Nagyon megváltoznak, és a reakció végén visszaállnak eredeti szerkezetükre. 6. Fokozott reakciósebesség. 100-szor 10-től a 8. hatványig 10-től a 12-ig.

Általános: képes vízben oldódni és kolloid oldatokat képezni; növelje a reakció sebességét; nem fogyasztják el a reakcióban; amfoter; jelenlétük nem befolyásolja a reakciótermékek tulajdonságait; jellemző a színreakciók előfordulása; megváltoztatni az aktiválási energiát, amelynél a reakció bekövetkezhet; ne változtassa meg jelentősen a hőmérsékletet, amelyen a reakció végbemegy; denaturációra és hidrolízisre képes.

Specifikus: A legmagasabb aktivitás kombinációja szigorú feltételsorozat teljesítésével; A művelet sajátossága a „kulcszár” vagy „kézi kesztyű” elv szerint; Stabilitás; A hatás visszafordíthatósága: E + S ES E + P, ahol E egy enzim; S – szubsztrát, P – reakciótermék, ES – enzim-szubsztrát komplex.

Az enzimek szerepe a szervezetek életében: Veleszületett anyagcserezavarok; Anyagok interkonverziói; Biokémiai forradalom; Energiaátalakítás; Bioszintézis; Gyógyszertan; Membránok ultrastruktúrája; Genetikai készülékek; Táplálás; Sejtanyagcsere; Katalízis; Fiziológiai szabályozás; Bakteriális fermentáció.

Különbségek:

1. Az enzimreakciók sebessége nagyobb, mint a szervetlen katalizátorok által katalizáltaké.

2. Az enzimek nagy szubsztrátspecificitásúak.

3. Az enzimek kémiai természetüknél fogva fehérjék, a katalizátorok szervetlenek.

4. Az enzimek szabályozás alá esnek (vannak enzimaktivátorok és inhibitorok), a szervetlen katalizátorok szabályozatlanul működnek.

5. Az enzimek konformációs labilitással rendelkeznek - képesek szerkezetükben enyhe változásokon menni a felbomlás és új gyenge kötések kialakulása miatt.

6. Az enzimreakciók csak fiziológiás körülmények között mennek végbe, mivel a sejtekben, szövetekben és a testben működnek (ezek bizonyos hőmérséklet-, nyomás- és pH-értékek).

Az enzimek általános tulajdonságai:

1. Nem fogyasztják el a katalízis folyamata során;

2. Nagy aktivitásúak más természetű katalizátorokhoz képest;

3. Magas specificitásúak;

4. labilitás (instabilitás);

5. Csak azokat a reakciókat gyorsítják fel, amelyek nem mondanak ellent a termodinamika törvényeinek.

A szervetlen katalizátorok általános tulajdonságai:

1. Kémiai természet - alacsony molekulatömegű anyagok;

2. A reakció során a katalizátor szerkezete kis mértékben, vagy egyáltalán nem változik;

3. Optimális pH - erősen savas vagy lúgos;

4. A reakciósebesség növekedése sokkal kisebb, mint az enzimek hatására.

Specificitás - az enzimek nagyon nagy szelektivitása a szubsztráthoz képest. Az enzim specificitását a szubsztrát és a szubsztrátcentrum térbeli konfigurációjának egybeesése magyarázza. Az enzim specifitásáért az enzim aktív központja és teljes fehérjemolekulája egyaránt felelős. Az enzim aktív helye határozza meg, hogy az enzim milyen reakciót tud végrehajtani. A specificitásnak három típusa van: abszolút, relatív, sztereokémiai.

Abszolút specifikum. Azok az enzimek, amelyek csak egy szubsztrátra hatnak, rendelkeznek ezzel a specifitással. Például a szacharáz csak szacharózt hidrolizál, laktáz - laktóz, maltáz - maltóz, ureáz - karbamid, argináz - arginin stb.

A relatív specificitás egy enzim azon képessége, hogy egy közös típusú kötéssel rendelkező szubsztrátok csoportjára tud hatni, pl. a relatív specificitás csak a szubsztrátok egy csoportjában lévő bizonyos típusú kötések vonatkozásában nyilvánul meg. Példa: a lipázok lebontják az észterkötéseket az állati és növényi eredetű zsírokban. Az amiláz hidrolizálja az α-glikozidos kötést a keményítőben, a dextrinekben és a glikogénben. Az alkohol-dehidrogenáz oxidálja az alkoholokat (metanol, etanol stb.).

A sztereokémiai specificitás egy enzim azon képessége, hogy csak egy sztereoizomerre hat. Például: 1) L, B-izoméria: A nyálból és a hasnyálmirigy-léből származó L-amiláz csak a keményítőben lévő L-glükozid kötéseket hasítja fel, a rostokban nem hasítja fel a D-glükozid kötéseket; 2) L- és B-izoméria: Testünkben csak az L-aminosavak alakulnak át, mert ezeket az átalakulásokat az L-oxidáz enzimek hajtják végre, amelyek csak az aminosavak L-formájával képesek reagálni; 3) Cisz-, transz-izoméria: A fumarát-hidratáz csak a transz-izomert (fumársavat) tudja almasavvá alakítani. A cisz-izomer (maleinsav) nem megy át ilyen átalakulásokon a szervezetünkben.

Az enzimek lokalizációja funkciójuktól függ. Egyes enzimek egyszerűen feloldódnak a citoplazmában, mások bizonyos organellumokhoz kapcsolódnak. Például a redox enzimek a mitokondriumokban koncentrálódnak.

Az ektoenzimek a plazmamembránban lokalizált és azon kívül ható enzimek.

Endoenzimek - a sejt belsejében működnek. A bioszintézis és az energia-anyagcsere reakcióit katalizálják.

Az exoenzimeket a sejt a sejten kívüli környezetbe választja ki, a nagy molekulákat kisebb darabokra bontja, és ezáltal elősegíti a sejtbe való bejutást. Ide tartoznak a hidrolitikus enzimek, amelyek rendkívül fontos szerepet játszanak a mikroorganizmusok táplálkozásában.

A szervetlen katalizátorok és enzimek (biokatalizátorok) anélkül, hogy maguk fogyasztanák el, felgyorsítják a kémiai reakciók lefolyását és energiaképességüket. Bármilyen katalizátor jelenlétében a kémiai rendszerben az energia állandó marad. A katalízis folyamata során a kémiai reakció iránya változatlan marad.

Mik azok az enzimek és szervetlen katalizátorok

Enzimek biológiai katalizátorok. Alapjuk a fehérje. Az enzimek aktív része szervetlen anyagokat, például fématomokat tartalmaz. Ugyanakkor az enzimmolekulában szereplő fémek katalitikus hatékonysága milliószorosára nő. Figyelemre méltó, hogy az enzim szerves és szervetlen fragmensei külön-külön nem képesek a katalizátor tulajdonságait kifejteni, miközben együttesen erős katalizátorok.
Szervetlen katalizátorok mindenféle kémiai reakciót felgyorsítanak.

Enzimek és szervetlen katalizátorok összehasonlítása

Mi a különbség az enzimek és a szervetlen katalizátorok között? A szervetlen katalizátorok szervetlen természetűek, míg az enzimek fehérjék. A szervetlen katalizátorok nem tartalmaznak fehérjét.
Az enzimek a szervetlen katalizátorokhoz képest szubsztrát-specifitással és a legnagyobb hatékonysággal rendelkeznek. Az enzimeknek köszönhetően a reakció milliószor gyorsabban megy végbe.
Például a hidrogén-peroxid meglehetősen lassan bomlik le katalizátorok jelenléte nélkül. Szervetlen katalizátor (általában vassók) jelenlétében a reakció valamelyest felgyorsul. És amikor hozzáadjuk a kataláz enzimet, a peroxid elképzelhetetlen sebességgel bomlik le.
Az enzimek korlátozott hőmérsékleti tartományban (általában 370 C) képesek működni. A szervetlen katalizátorok hatássebessége 2-4-szeresére nő minden 10 fokos hőmérséklet-emelkedéssel. Az enzimek szabályozás alá esnek (vannak enzimgátlók és aktivátorok). A szervetlen katalizátorokat szabályozatlan működés jellemzi.
Az enzimekre jellemző a konformációs labilitás (szerkezetük kisebb változásokon megy keresztül, amelyek a régi kötések felbomlása és új kötések kialakítása során lépnek fel, amelyek erőssége gyengébb). Az enzimeket érintő reakciók csak fiziológiás körülmények között mennek végbe. Az enzimek a szervezetben, annak szöveteiben és sejtjeiben képesek dolgozni, ahol létrejön a szükséges hőmérséklet, nyomás és pH.

A TheDifference.ru megállapította, hogy az enzimek és a szervetlen katalizátorok közötti különbség a következő:

Az enzimek nagy molekulatömegű fehérjetestek, meglehetősen specifikusak. Az enzimek csak egyfajta reakciót képesek katalizálni. Ezek biokémiai reakciók katalizátorai. A szervetlen katalizátorok felgyorsítják a különböző reakciókat.
Az enzimek meghatározott szűk hőmérsékleti tartományban, a környezet bizonyos nyomásán és savasságán képesek hatni.
Az enzimes reakciók gyorsak.

Jelenleg az enzimek tanulmányozása központi helyet foglal el a biokémiában, és egy független tudományra különül el. enzimológia . Az enzimológia vívmányait az orvostudományban diagnosztikára és kezelésre, a patológia mechanizmusainak tanulmányozására, valamint egyéb területeken, például a mezőgazdaságban, élelmiszeriparban, vegyiparban, gyógyszerészetben stb.

Az enzimek szerkezete

Metabolit - anyagcsere folyamatokban részt vevő anyag.

Szubsztrát – olyan anyag, amely kémiai reakción megy keresztül.

Termék – kémiai reakció során keletkező anyag.

Az enzimeket specifikus katalízisközpontok jelenléte jellemzi.

Aktív központ Az (Ac) az enzimmolekula része, amely specifikusan kölcsönhatásba lép a szubsztráttal, és közvetlenül részt vesz a katalízisben. Az Ats általában egy fülkében (zsebben) található. Az Ac-ben két régió különböztethető meg: a szubsztrátkötő hely - szubsztrát terület (érintkezőpad) és valójában katalitikus központ .

A legtöbb szubsztrát legalább három kötést létesít az enzimmel, ennek köszönhetően a szubsztrát molekula az egyetlen lehetséges módon kötődik az aktív helyhez, ami biztosítja az enzim szubsztrátspecifitását. A katalitikus centrum biztosítja a kémiai átalakulás útjának és az enzim katalitikus specificitásának megválasztását.

A szabályozó enzimek egy csoportja rendelkezik allosztérikus központok , amelyek az aktív központon kívül helyezkednek el. Az alloszterikus központhoz az enzimaktivitást szabályozó „+” vagy „–” modulátorok kapcsolhatók.

Vannak egyszerű enzimek, amelyek csak aminosavakból állnak, és összetett enzimek, amelyek kis molekulatömegű, nem fehérje jellegű szerves vegyületeket (koenzimeket) és (vagy) fémionokat (kofaktorokat) is tartalmaznak.

Koenzimek nem fehérje jellegű szerves anyagok, amelyek az aktív centrum katalitikus helyének részeként vesznek részt a katalízisben. Ebben az esetben a fehérje komponens ún apoenzim , és egy komplex fehérje katalitikusan aktív formája az holoenzim . Így: holoenzim = apoenzim + koenzim.

A következő koenzimként funkcionálnak:

nukleotidok,

koenzim Q,

Glutation

vízben oldódó vitaminok származékai:

A fehérje részhez kovalens kötésekkel kötődő koenzimet nevezzük protézis csoport . Ilyenek például a FAD, FMN, biotin, liponsav. A protéziscsoport nincs elválasztva a fehérje résztől. A fehérje részhez nem kovalens kötésekkel kötődő koenzimet nevezzük koszubsztrát . Ilyenek például a NAD +, NADP +. A koszubsztrát a reakció idején kötődik az enzimhez.

Enzim kofaktorok fémionok, amelyek számos enzim katalitikus aktivitásához szükségesek. A kálium-, magnézium-, kalcium-, cink-, réz-, vas- stb. ionok kofaktorként működnek. Szerepük szerteágazó, stabilizálják a szubsztrát molekulákat, az enzim aktív centrumát, harmadlagos és kvaterner szerkezetét, biztosítják a szubsztrátkötést és a katalízist. Például az ATP csak Mg 2+ -al együtt kötődik a kinázokhoz.

Izoenzimek - ezek egy enzim több formái, amelyek ugyanazt a reakciót katalizálják, de fizikai és kémiai tulajdonságaikban különböznek (affinitás a szubsztrátumhoz, a katalizált reakció maximális sebessége, elektroforetikus mobilitás, eltérő érzékenység az inhibitorokra és aktivátorokra, pH-optimum és termikus stabilitás) . Az izoenzimek kvaterner szerkezetűek, amelyet páros számú alegység alkot (2, 4, 6 stb.). Az enzimek izoformái az alegységek különböző kombinációiból jönnek létre.

Példaként vegyük a laktát-dehidrogenázt (LDH), egy enzimet, amely reverzibilis reakciót katalizál:

NADH 2 NAD +

piruvát ← LDH → laktát

Az LDH 5 izoforma formájában létezik, amelyek mindegyike 4 protomerből (alegységből) áll, 2 típusú M (izom) és H (szív) típusból. Az M és H típusú protomerek szintézisét két különböző genetikai lókusz kódolja. Az LDH izoenzimek a kvaterner szerkezet szintjén különböznek egymástól: LDH 1 (NNNN), LDH 2 (NNMM), LDH 3 (NNMM), LDH 4 (NMMM), LDH 5 (MMMM).

A H és M típusú polipeptidláncok molekulatömege azonos, de az előbbiekben a karbonsavak, az utóbbiakban a diaminosavak dominálnak, így eltérő töltést hordoznak, és elektroforézissel szétválaszthatók.

A szövetekben zajló oxigén anyagcsere befolyásolja az LDH izoenzim összetételét. Ahol az aerob anyagcsere dominál, ott az LDH 1, LDH 2 (szívizom, mellékvese), ahol az anaerob anyagcsere - LDH 4, LDH 5 (vázizomzat, máj). A szervezet egyedfejlődése során a szövetekben az oxigéntartalom és az LDH izoformák változása következik be. Az embrióban az LDH 4 és az LDH 5 dominál. Születés után egyes szövetekben megnő az LDH 1 és LDH 2 tartalma.

Az izoformák megléte növeli a szövetek, szervek és a test egészének alkalmazkodóképességét a változó körülményekhez. A szervek és szövetek metabolikus állapotát az izoenzim-összetétel változásai alapján értékelik.

Az enzimek lokalizációja és kompartmentalizálása sejtekben és szövetekben.

Az enzimek lokalizációjuk alapján 3 csoportra oszthatók:

I – általános enzimek (univerzális)

II- szervspecifikus

III-organellum-specifikus

Gyakori enzimek szinte minden sejtben megtalálhatók, a fehérje- és nukleinsav-bioszintézis reakcióinak, a biomembránok és a fő sejtszervecskék képződésének, valamint az energiacserének katalizálásával biztosítják a sejt létfontosságú tevékenységét. A különböző szövetek és szervek közös enzimei azonban eltérő aktivitást mutatnak.

Szervspecifikus enzimek csak egy adott szervre vagy szövetre jellemző. Például: A májra - argináz. A vesék és a csontszövet számára - alkalikus foszfatáz. A prosztata mirigy számára – AF (savas foszfatáz). A hasnyálmirigy számára – α-amiláz, lipáz. A szívizom számára – CPK (kreatin-foszfokináz), LDH, AST stb.

Az enzimek a sejteken belül is egyenlőtlenül oszlanak el. Egyes enzimek kolloidálisan oldott állapotban vannak a citoszolban, mások sejtszervecskékbe ágyazódnak (strukturált állapot).

Organellum-specifikus enzimek . A különböző organellumok sajátos enzimkészlettel rendelkeznek, amely meghatározza funkcióikat.

Az organellum-specifikus enzimek az intracelluláris képződmények, organellumok markerei:

Sejtmembrán: ALP (alkáli foszfatáz), AC (adenilát-cikláz), K-Na-ATPáz

Citoplazma: glikolízis enzimei, pentóz ciklus.

ER: hidroxilezést (mikroszómális oxidációt) biztosító enzimek.

Riboszómák: fehérjeszintézist biztosító enzimek.

Mitokondriumok: oxidatív foszforiláció enzimei, TCA-ciklus (citokróm-oxidáz, szukcinát-dehidrogenáz), zsírsavak β-oxidációja.

Sejtmag: RNS, DNS szintézisét biztosító enzimek (RNS polimeráz, NAD szintetáz).

Nucleolus: DNS-függő RNS polimeráz

Ennek eredményeként a sejtben kompartmentek képződnek, amelyek az enzimek halmazában és az anyagcserében különböznek egymástól (az anyagcsere kompartmentalizációja).

Az enzimek között van egy kis csoport R szabályozó enzimek, amelyek a tevékenység megváltoztatásával képesek reagálni az adott szabályozási hatásokra. Ezek az enzimek minden szervben és szövetben jelen vannak, és az anyagcsereutak kezdetén vagy elágazási pontjain lokalizálódnak.

Az összes enzim szigorú lokalizációja a génekben van kódolva.

Az organellum-specifikus enzimek aktivitásának meghatározását plazmában vagy szérumban széles körben alkalmazzák a klinikai diagnosztikában.

Az enzimek osztályozása és nómenklatúrája

Elnevezéstan – az egyes összetételek nevei, csoportjaik, osztályaik, valamint e nevek alkotásának szabályai. Az enzimnómenklatúra lehet triviális (rövid munkanév) vagy szisztematikus. A Nemzetközi Biokémiai Szövetség által 1961-ben elfogadott szisztematikus nómenklatúra szerint az enzim és annak katalizált reakciója pontosan azonosítható.

Osztályozás - valaminek a kiválasztott jellemzők szerinti felosztása.

Az enzimek osztályozása az általuk katalizált kémiai reakció típusán alapul;

A kémiai reakciók 6 típusa alapján az ezeket katalizáló enzimeket 6 osztályba sorolják, amelyek mindegyikének több alosztálya és alosztálya van (4-13);

Minden enzimnek saját kódja van: EC 1.1.1.1. Az első számjegy az osztályt, a második az alosztályt, a harmadik az alosztályt, a negyedik az enzim sorozatszámát jelöli az alosztályában (felfedezési sorrendben).

Az enzim neve 2 részből áll: 1 rész - a szubsztrát (szubsztrátok) neve, 2 rész - a katalizált reakció típusa. Befejezés – AZA;

A további információkat, ha szükséges, a végére írjuk és zárójelbe tesszük: L-malát + NADP+ ↔ PVK + CO 2 + NADH 2 L-malát: NADP+ - oxidoreduktáz (dekarboxilező);

Az enzimek elnevezésére vonatkozó szabályokat illetően nincs egységes megközelítés.

Afanasjev Ilja

A katalizátorok és az enzimek olyan anyagok, amelyek felgyorsítják a kémiai folyamatokat, de önmagukban nem fogyasztják el őket.

Letöltés:

Előnézet:

A prezentáció előnézetének használatához hozzon létre egy Google-fiókot, és jelentkezzen be: https://accounts.google.com

Diafeliratok:

Szervetlen katalizátorok és biológiai enzimek összehasonlítása Az előadást Ilja Afanasjev, a MAOU „131. számú líceum” 10B osztályos tanulója készítette. Tanár: Elfiya Rustemovna Safonova

Hol kezdjem? Georgij Konsztantyinovics Boreskov akadémikus, szovjet kémikus és mérnök, félig tréfás stílusban leírta, hogy mi történne, ha hirtelen minden katalizátor eltűnne a Földről, a leírás lényege az volt, hogy bolygónk hamarosan élettelen sivataggá válik, amelyet egy óceán mossa gyenge salétromsav.

De pontosan milyen katalizátorokról beszélt Boreskov akadémikus? Hiszen a szervetlen katalizátorok mellett a biológiai enzimeket is felhasználják a kémiában, amelyek nélkül szervezetünk léte lehetetlen lenne. Nézzük meg, mik azok az enzimek és szervetlen katalizátorok, és miben különböznek? A palládium az egyik leggyakrabban használt katalizátor Biológiai enzimek

Enzimek Az enzimek fehérje természetű biológiai katalizátorok. Az enzim kifejezést (a latin fermentum - kovász szóból) a 17. század elején javasolták. Van Helmont holland tudós az alkoholos erjedést befolyásoló anyagokért.

Az enzimek felfedezésének története Az ember egész életében észrevette, hogy egyes anyagok hatással vannak a kenyértermelésre, a bor- és tejtermékek előállítására. De csak 1833-ban izoláltak csírázó árpaszemekből egy olyan anyagot, amely a keményítőt cukorrá alakította, majd amiláznak nevezték. De csak a 19. század végén igazolták, hogy az élesztősejtek őrlésekor lé képződik, amely biztosítja az alkoholos erjedés folyamatát. Amiláz (ókori görög άμυλον - keményítő

Az enzimek funkciói Az enzimek részt vesznek minden anyagcsere-folyamatban és a genetikai információ megvalósításában. Az élelmiszerek gyors megemésztési képessége ezeknek köszönhetően érhető el. Az enzimek szén-dioxidot bocsátanak ki a tüdőből rákos sejteket a szervezetben, majd elpusztítja azokat.

Az enzimek kémiai tulajdonságai Kémiai tulajdonságaik szerint az enzimek amfoter elektrolitok. Nagy molekulatömegűek (48000 D = 7,970544000006 x 1 0 ^ 23 kg) Nagyon fajspecifikusak (minden szervnek lehet saját enzimje. Ebből a pontból következik, hogy minden szervnek saját hőmérséklete, savassága, nyomása stb. .

Példák enzimeket érintő reakciókra Glükóz fermentációs reakciók különböző enzimek felhasználásával, melynek eredményeként egy molekula glükóz 2 molekula etanol és 2 molekula széndioxiddá alakul.

N. Clément, C. Desormes (1806) A nitrogén-oxidok olyan szerek, amelyek a légköri oxigénnel oxidálódnak, és oxigént kén-dioxiddá alakítanak át. Nem korlátozó hatású katalizátorok

K. Kirchhoff (1811) Clément, Desormes és Kirchhoff munkái indították el az ilyen egyedi anyagok kutatását. 20 év alatt számos reakciót találtak:

Katalizátor mechanizmus

Univerzális katalizátorok Raney-nikkel A Raney-nikkel, más néven „váz-nikkel” egy szilárd mikrokristályos porózus nikkelkatalizátor. Szürke, erősen diszpergált por (részecskeméret általában 400-800 nm), amely a nikkelen kívül bizonyos mennyiségű alumíniumot is tartalmaz. (15 tömeg%-ig) és hidrogénnel telített (33 tömeg%-ig). A Raney-nikkelt széles körben használják katalizátorként különféle hidrogénezési vagy szerves vegyületek hidrogénnel történő redukciós folyamataihoz (például arének, alkének, növényi olajok hidrogénezése stb.). Ezenkívül felgyorsít néhány oxidációs folyamatot a légköri oxigénnel. A Raney-nikkelt úgy állítják elő, hogy a nikkelt 1200 °C-on alumíniummal ötvözik (20-50% Ni; néha kis mennyiségű cinket vagy krómot adnak az ötvözethez), majd az őrölt ötvözetet forró nátrium-hidroxid-oldattal kezelik. 10-35% koncentráció az alumínium eltávolításához; a maradékot hidrogénatmoszférában vízzel mossuk. A Raney-nikkel előállításának alapelvét más fémek – kobalt, réz, vas stb. – katalitikusan aktív formáinak előállítására is használják.

Univerzális katalizátorok Palládium A palládium egy ezüstös-fehér átmenetifém, amelynek felületközpontja Cu-típusú köbös rács van, és gyakran használják katalizátorként, főleg zsírok hidrogénezése és kőolaj krakkolása során. A palládium-kloridot katalizátorként és nyomokban lévő szén-monoxid kimutatására használják levegőben vagy gázelegyekben.

Univerzális katalizátorok Platina A platina, különösen finoman diszpergált állapotban, nagyon aktív katalizátor számos kémiai reakcióhoz, beleértve az ipari méretekben használtakat is. Például a platina katalizálja a hidrogén hozzáadásának reakcióját aromás vegyületekkel még szobahőmérsékleten és atmoszférikus hidrogénnyomáson is. I. W. Döbereiner német kémikus még 1821-ben fedezte fel, hogy a platinafekete számos kémiai reakciót elősegít; maga a platina azonban nem változott. Így a platinafekete már közönséges hőmérsékleten ecetsavvá oxidálja a boralkohol gőzeit. Két évvel később Döbereiner felfedezte a szivacsos platina azon képességét, hogy szobahőmérsékleten meggyújtja a hidrogént. Ha hidrogén és oxigén keveréke (robbanásveszélyes gáz) érintkezik platinafeketével vagy szivacsos platinával, akkor először viszonylag nyugodt égési reakció megy végbe. De mivel ez a reakció nagy mennyiségű hő felszabadulásával jár, a platinaszivacs felforrósodik, és a robbanásveszélyes gáz felrobban. Felfedezése alapján Döbereiner megtervezte a „hidrogénkőt”, egy olyan eszközt, amelyet a gyufa feltalálása előtt széles körben használtak tűz előállítására.

Szervetlen katalizátorok és biológiai enzimek összehasonlítása Az enzimek és a szervetlen katalizátorok között közös: 1. Növelik a kémiai reakciók sebességét anélkül, hogy elfogynának. 2. Az enzimek és szervetlen katalizátorok felgyorsítják az energetikailag lehetséges reakciókat. 3. Egy kémiai rendszer energiája állandó marad. 4. A katalízis során a reakció iránya nem változik.

Az enzimek konformációs labilitással rendelkeznek - képesek szerkezetükben enyhe változásokon menni a felbomlás és új gyenge kötések kialakulása miatt, amelyekkel a szervetlen katalizátorok nem rendelkeznek.

Szervetlen katalizátorok és biológiai enzimek összehasonlítása Jelek Összehasonlítások Szervetlen katalizátorok Enzimek Kémiai természet Egy vagy több elemből alkotott kis molekulatömegű anyagok Fehérjék - nagy molekulatömegű polimerek Fajspecifikusság Univerzális katalizátorok Minden reakcióhoz saját enzim szükséges Savas környezet Erősen savas vagy lúgos Minden szervnek megvan a maga sajátja saját savas környezet Intervallumok t Nagyon széles 35 -42 Celsius fok, majd denaturált A reakciósebesség növekedése 10^2-ről 10^6-szorosra 10^8-ról 10^12-re Stabilitás Lehetnek mellékhatások (70%) Majdnem 100% termékek hozama.

A hidrogén-oxid meglehetősen lassan bomlik le, katalizátorok nélkül. Szervetlen katalizátor (általában vassók) jelenlétében a reakció valamelyest felgyorsul. És amikor hozzáadjuk a kataláz enzimet, a peroxid elképzelhetetlen sebességgel bomlik le. MnO2+H2O2=>O2+H2O+MnO

A szervetlen természetű katalizátorokkal ellentétben az enzimek „enyhe” körülmények között „működnek”: atmoszférikus nyomáson, 30-40°C hőmérsékleten, semlegeshez közeli pH-értéken. Az enzimatikus katalízis sebessége sokkal nagyobb, mint a nem biológiai katalízisé. Egyetlen enzimmolekula ezertől millióig terjedő szubsztrátmolekulát képes katalizálni 1 perc alatt. Ez a sebesség elérhetetlen szervetlen katalizátorok esetében.

A lényeg Annak ellenére, hogy mind az enzimeket, mind a szervetlen katalizátorokat ugyanarra a célra – az anyagok gyorsítására – használják, egészen más tulajdonságaik vannak. De nem szabad elfelejteni, hogy nélkülük az emberek nem érhetnének el sikereket nemcsak a kémiában, hanem más tudományokban sem. Az ideális keresésében nem kell középutat keresni, ezeket a saját esetedre kell használni, ahol maximálisan ki tudják fejezni magukat.