Неорганические катализаторы от ферментов отличаются высокой активностью. Ферменты, их строение. Отличие ферментов от неорганических катализаторов

Сравнение неорганических катализаторов ферментов Признаки сравнения Неорганические катализаторы Ферменты 1.Химическая природа 2.Селективность 3. Оптимум pH 4. Интервалы температуры 5.Изменение структуры kat в ходе реакции 6. Увеличение скорости реакции.

Сравнение неорганических катализаторов ферментов Признаки сравнения Неорганические катализаторы Ферменты 1.Химическая природа Низкомолекулярные вещества, образованные 1 или нескольки- ми элементами. Белки – высокомолекуляр- ные полимеры 2.Селективность Низкая, универсальный kat – Pt ускоряет множ. реакций. Высокая. На каждую р-цию нужен свой фермент. 3. Оптимум pH Сильнокислая или щелочнаяНебольшой интервал, у кажд. органа – свой. 4. Интервалы температуры Очень широкие.35 – 42 градуса, затем денатурируют. 5.Изменение структуры kat в ходе реакции Изменяется незначительно, или не изменяется вовсе. Сильно изменяются и восстанавливаются в исходную структуру по окончании реакции. 6. Увеличение скорости реакции. В 100 – раз От 10 в 8 степени до 10 в 12 степени раз.

Общие: способны к растворению в воде и образованию коллоидных растворов; увеличивают скорость реакции; не расходуются в реакции; амфотерны; их присутствие не влияет на свойства продуктов реакции; характерно протекание цветных реакций; изменяют энергию активации, при которой может произойти реакция; не изменяют сколько-нибудь значительно температуру, при которой происходит реакция; способны к денатурации и гидролизу.

Специфические: Сочетание высочайшей активности с соблюдением строгого ряда условий; Специфичность действия по принципу «ключ – замок» или «рука – перчатка»; Стабильность; Обратимость действия: Е + S ES E + P,где Е – энзим; S – субстрат, P – продукт реакции, ES – фермент-субстратный комплекс.

Роль ферментов в жизнедеятельности организмов: Врожденные нарушения обмена; Взаимопревращения веществ; Биохимическая революция; Превращение энергии; Биосинтез; Фармакология; Ультраструктура мембран; Генетический аппарат; Питание; Клеточный метаболизм; Катализ; Физиологическая регуляция; Бактериальное брожение.

Отличия:

1. Скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых неорганическими катализаторами.

2. Ферменты обладают высокой специфичностью к субстрату.

3. Ферменты по своей химической природе белки, катализаторы - неорганика.

4. Ферменты подвержены регуляции (есть активаторы и ингибиторы ферментов), неорганические катализаторы работают нерегулируемо.

5. Ферменты обладают конформационной лабильностью - способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей.

6. Ферментативные реакции протекают только в физиологических условиях, т. к. работают внутри клеток, тканей и организма (это определенные значения температуры, давления и рН).

Общие свойства ферментов:

1. Не расходуются в процессе катализа ;

2. Имеют высокую активность по сравнению с катализаторами др. природы;

3. Обладают высокой специфичностью;

4. Лабильность (неустойчивость);

5. Ускоряют только те реакции, которые не противоречат законам термодинамики .

Общие свойства неорганических катализаторов:

1. Химическая природа - низкомолекулярные вещества;

2. В ходе реакции структура катализатора изменяется незначительно, или не изменяется вовсе;

3. Оптимум pH - сильнокислая или щелочная;

4. Увеличение скорости реакции намного меньше, чем при действии ферментов.

Специфичность - очень высокая избирательность ферментов по отношению к субстрату. Специфичность фермента объясняется совпадением пространственной конфигурации субстрата и субстратного центра. За специфичность фермента ответственен как активный центр фермента, так и вся его белковая молекула. Активный центр фермента определяет тип реакции, который может осуществить данный фермент. Различают три вида специфичности: абсолютную, относительную, стереохимическую.

Абсолютная специфичность. Такой специфичностью обладают ферменты, которые действуют только на один субстрат. Например, сахараза гидролизует только сахарозу , лактаза - лактозу, мальтаза - мальтозу, уреаза - мочевину, аргиназа - аргинин и т.д.

Относительная специфичность - это способность фермента действовать на группу субстратов с общим типом связи, т.е. относительная специфичность проявляется только по отношению к определенному типу связи в группе субстратов. Пример: липаза расщепляют сложноэфирную связь в жирах животного и растительного происхождения. Амилаза гидролизует α-гликозидную связь в крахмале, декстринах и гликогене. Алкогольдегидрогеназа окисляет спирты (метанол , этанол и др.).

Стереохимическая специфичность - это способность фермента действовать только на один стереоизомер. Например: 1) L, B-изомерия: L- амилаза слюны и сока поджелудочной железы расщепляет только L-глюкозидные связи в крахмале и не расщепляет D-глюкозидные связи клетчатки; 2) L и В-изомерия: В нашем организме превращения подвергаются только L-аминокислоты, т.к. эти превращения осуществляются ферментами L-оксидазами, способными реагировать только с L-формой аминокислот; 3) Цис-, транс-изомерия: Фумаратгидратаза может превращать только транс-изомер (фумаровую кислоту) в яблочную. Цис-изомер (малеиновая кислота) таким превращениям в нашем организме не подвергается.

Локализация ферментов зависит от их функций. Одни ферменты просто растворены в цитоплазме, другие связаны с определенными органоидами. Например, окислительно-восстановительные ферменты сосредоточены в митохондриях.

Эктоферменты - ферменты, локализующиеся в плазматической мембране и действующие снаружи от нее

Эндоферменты - функционируют внутри клетки. Они катализируют реакции биосинтеза и энергетического обмена.

Экзоферменты - выделяются клеткой в окружающую среду, за пределами клетки расщепляют крупные молекулы на более мелкие осколки и тем самым способствуют проникновению их в клетку. К ним относятся гидролитические ферменты, играющие исключительно важную роль в питании микроорганизмов.

Неорганические катализаторы и ферменты (биокатализаторы), не расходуясь сами, ускоряют течение химических реакций и их энергетические возможности. В присутствии любых катализаторов энергия в химической системе сохраняет постоянство. В процессе катализа направление химической реакции остается неизменным.

Что такое ферменты и неорганические катализаторы

Ферменты являются биологическими катализаторами. Их основа – белок. Активная часть ферментов содержит неорганическое вещество, к примеру, атомы металлов. При этом каталитическая эффективность металлов, включенных в молекулу фермента, увеличивается в миллионы раз. Примечательно то, что органический и неорганический фрагменты фермента не способны по отдельности проявлять свойства катализатора, тогда как в тандеме являются мощными катализаторами.
Неорганические катализаторы ускоряют всевозможные химические реакции.

Сравнение ферментов и неорганических катализаторов

В чем разница между ферментами и неорганическими катализаторами? Неорганические катализаторы по своей природе – неорганические вещества, а ферменты – белки. В составе неорганических катализаторов нет белка.
Ферменты по сравнению с неорганическими катализаторами обладают специфичностью действия к субстрату и наиболее высокой эффективностью. Благодаря ферментам реакция протекает быстрее в миллионы раз.
Например, перекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью.
Ферменты способны работать в ограниченном диапазоне температур (как правило, 370 С). Скорость действия неорганических катализаторов с каждым увеличением температуры на 10 градусов повышается в 2-4 раза. Ферменты подвергаются регуляции (существуют ингибиторы и активаторы ферментов). Неорганическим катализаторам свойственна нерегулируемая работа.
Для ферментов характерна конформационная лабильность (их структура подвергается незначительным изменениям, образующимся в процессе разрыва старых связей и образования новых связей, прочность которых слабее). Реакции с участием ферментов протекают лишь в физиологических условиях. Ферменты способны работать внутри организма, его тканей и клеток, где создаются необходимый температурный режим, давление и рН.

TheDifference.ru определил, что отличие ферментов и неорганических катализаторов заключается в следующем:

Ферменты – высокомолекулярные белковые тела, они довольно специфичны. Ферменты способны катализировать всего лишь один-единственный тип реакции. Они являются катализаторами биохимических реакций. Неорганические катализаторы ускоряют разные реакции.
Ферменты могут действовать в конкретном узком температурном интервале, определенном давлении и кислотности среды.
Ферментативные реакции обладают высокой скоростью.

В настоящее время учение о ферментах является центральным в биохимии и выделено в самостоятельную науку – энзимологию . Достижения энзимологии используются в медицине для диагностики и лечения, для изучения механизмов патологии, а, кроме того, и в других областях, например, в сельском хозяйстве, пищевой промышленности, химической, фармацевтической и др.

Строение ферментов

Метаболит - вещество, которое участвует в метаболических процессах.

Субстрат – вещество, которое вступает в химическую реакцию.

Продукт – вещество, которое образуется в ходе химической реакции.

Ферменты характеризуются наличием специфических центров катализа.

Активный центр (Ац) – это часть молекулы фермента, которая специфически взаимодействует с субстратом и принимает непосредственное участие в катализе. Ац, как правило, находиться в нише (кармане). В Ац можно выделить два участка: участок связывания субстрата –субстратный участок (контактная площадка) и собственнокаталитический центр .

Большинство субстратов образует, по меньшей мере, три связи с ферментом, благодаря чему молекула субстрата присоединяется к активному центру единственно возможным способом, что обеспечивает субстратную специфичность фермента. Каталитический центр обеспечивает выбор пути химического превращения и каталитическую специфичность фермента.

У группы регуляторных ферментов есть аллостерические центры , которые находятся за пределами активного центра. К аллостерическому центру могут присоединяться “+” или “–“ модуляторы, регулирующие активность ферментов.

Различают ферменты простые, состоят только из аминокислот, и сложные, включают также низкомолекулярные органические соединения небелковой природы (коферменты) и (или) ионы металлов (кофакторы).

Коферменты – это органические вещества небелковой природы, принимающие участие в катализе в составе каталитического участка активного центра. В этом случае белковую составляющую называютапоферментом , а каталитически активную форму сложного белка –холоферментом . Таким образом: холофермент = апофермент + кофермент.

В качестве коферментов функционируют:

нуклеотиды,

коэнзим Q,

Глутатион

производные водорастворимых витаминов:

Кофермент, который присоединен к белковой части ковалентными связями называется простетической группой . Это, например,FAD,FMN, биотин, липоевая кислота. Простетическая группа не отделяется от белковой части. Кофермент, который присоединен к белковой части нековалентными связями называетсякосубстрат . Это, например, НАД + , НАДФ + . Косубстрат присоединяется к ферменту в момент реакции.

Кофакторы ферментов – это ионы металлов, необходимые для проявления каталитической активности многих ферментов. В качестве кофакторов выступают ионы калия, магния, кальция, цинка, меди, железа и т.д. Их роль разнообразна, они стабилизируют молекулы субстрата, активный центр фермента, его третичную и четвертичную структуру, обеспечивают связывание субстрата и катализ. Например, АТФ присоединяется к киназам только вместе сMg 2+ .

Изоферменты – это множественные формы одного фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающие по физическим и химическим свойствам (сродству к субстрату, максимальной скорости катализируемой реакции, электрофоретической подвижности, разной чувствительности к ингибиторам и активаторам, оптимуму рН и термостабильности). Изоферменты имеют четвертичную структуру, которая образована четным количеством субъединиц (2, 4, 6 и т.д.). Изоформы фермента образуются в результате различных комбинаций субъединиц.

В качестве примера можно рассмотреть лактатдегидрогеназу (ЛДГ), фермент, который катализирует обратимую реакцию:

НАДН 2 НАД +

пируват ← ЛДГ → лактат

ЛДГ существует в виде 5 изоформ, каждая из которых состоит из 4-х протомеров (субъединиц) 2 типов М (muscle) и Н (heart). Синтез протомеров М и Н типа кодируется двумя разными генетическими локусами. Изоферменты ЛДГ различаются на уровне четвертичной структуры: ЛДГ 1 (НННН), ЛДГ 2 (НННМ), ЛДГ 3 (ННММ), ЛДГ 4 (НМММ), ЛДГ 5 (ММММ).

Полипептидные цепи Н и М типа имеют одинаковую молекулярную массу, но в составе первых преобладают карбоновые аминокислоты, последних – диаминокислоты, поэтому они несут разный заряд и могут быть разделены методом электрофореза.

Кислородный обмен в тканях влияет на изоферментный состав ЛДГ. Где доминирует аэробный обмен, там преобладают ЛДГ 1 , ЛДГ 2 (миокард, надпочечники), где анаэробный обмен - ЛДГ 4 , ЛДГ 5 (скелетная мускулатура, печень). В процессе индивидуального развития организма в тканях происходит изменение содержания кислорода и изоформ ЛДГ. У зародыша преобладают ЛДГ 4 , ЛДГ 5 . После рождения в некоторых тканях происходит увеличение содержания ЛДГ 1 , ЛДГ 2 .

Существование изоформ повышает адаптационную возможность тканей, органов, организма в целом к меняющимся условиям. По изменению изоферментного состава оценивают метаболическое состояние органов и тканей.

Локализация и компартментализация ферментов в клетке и тканях .

Ферменты по локализации делят на 3 группы:

I– общие ферменты (универсальные)

II- органоспецифические

III- органеллоспецифические

Общие ферменты обнаруживаются практически во всех клетках, обеспечивают жизнедеятельность клетки, катализируя реакции биосинтеза белка и нуклеиновых кислот, образование биомембран и основных клеточных органелл, энергообмен. Общие ферменты разных тканей и органов, тем не менее, отличаются по активности.

Органоспецифичные ферменты свойственны только определенному органу или ткани. Например: Для печени – аргиназа. Для почек и костной ткани – щелочная фосфатаза. Для предстательной железы – КФ (кислая фосфатаза). Для поджелудочной железы – α-амилаза, липаза. Для миокарда – КФК (креатинфосфокиназа), ЛДГ, АсТ и т.д.

Внутри клеток ферменты также распределены неравномерно. Одни ферменты находятся в коллоидно-растворенном состоянии в цитозоле, другие вмонтированы в клеточных органеллах (структурированное состояние).

Органеллоспецифические ферменты . Разным органеллам присущ специфический набор ферментов, который определяет их функции.

Органеллоспецифические ферменты это маркеры внутриклеточных образований, органелл:

Клеточная мембрана: ЩФ (щелочная фосфатаза), АЦ (аденилатциклаза), К-Nа-АТФаза

Цитоплазма: ферменты гликолиза, пентозного цикла.

ЭПР: ферменты обеспечивающие гидроксилирование (микросомальное окисление).

Рибосомы: ферменты обеспечивающие синтез белка.

Митохондрии: ферменты окислительного фосфорилирования, ЦТК (цитохромоксидаза, сукцинатдегидрогеназа), β-окисления жирных кислот.

Ядро клетки: ферменты обеспечивающие синтез РНК, ДНК (РНК-полимераза, НАД-синтетаза).

Ядрышко: ДНК-зависимая-РНК-полимераза

В результате в клетке образуются отсеки (компартменты), которые отличаются набором ферментов и метаболизмом (компартментализация метаболизма).

Среди ферментов выделяется немногочисленная группа р егуляторных ферментов, которые способны отвечать на специфические регуляторные воздействия изменением активности. Эти ферменты имеются во всех органах и тканях и локализуются в начале или в местах разветвления метаболических путей.

Строгая локализация всех ферментов закодирована в генах.

Определение в плазме или сыворотке крови активности органо- органеллоспецифических ферментов широко используется в клинической диагностике.

Классификация и номенклатура ферментов

Номенклатура – названия индивидуальных соединений, их групп, классов, а также правила составления этих названий. Номенклатура ферментов бывает тривиальной (короткое рабочее название) и систематической. По систематической номенклатуре, принята в 1961г Международным союзом биохимии, можно точно идентифицировать фермент и его катализируемую реакцию.

Классификация – разделение чего либо по выбранным признакам.

Классификация ферментов основана на типе катализируемой химической реакции;

На основании 6 типов химических реакций ферменты, которые их катализируют, подразделяют на 6 классов, в каждом из которых несколько подклассов и поподклассов (4-13);

Каждый фермент имеет свой шифр КФ 1.1.1.1. Первая цифра обозначает класс, вторая - подкласс, третья - подподкласс, четвертая - порядковый номер фермента в его подподклассе (в порядке открытия).

Название фермента состоит из 2 частей: 1 часть – название субстрата (субстратов), 2 часть – тип катализируемой реакции. Окончание – АЗА;

Дополнительная информация, если необходима, пишется в конце и заключается в скобки: L-малат + НАДФ+ ↔ ПВК + СО 2 + НАДН 2 L-малат: НАДФ+ - оксидоредуктаза (декарбоксилирующая);

В правилах названия ферментов нет единого подхода.

Афанасьев Илья

Катализаторы и ферменты - вещества ускоряющие химические процессы, но сами при этом не расходуются.

Скачать:

Предварительный просмотр:

Чтобы пользоваться предварительным просмотром презентаций создайте себе аккаунт (учетную запись) Google и войдите в него: https://accounts.google.com

Подписи к слайдам:

Сравнение неорганических катализаторов и биологических ферментов Презентацию подготовил Ученик 10В класса МАОУ «Лицей №131» Афанасьев Илья Учитель: Сафонова Эльфия Рустямовна

С чего начать? Академик Георгий Константинович Боресков,советский химик и инженер, однажды в полушуточном стиле описал, что было бы, если бы на Земле вдруг исчезли все катализаторы, суть описания сводилась к тому, что наша планета скоро стала бы безжизненной пустыней, омываемой океаном слабой азотной кислоты .

Но о каких именно катализаторах говорил Академик Боресков? Ведь наравне с неорганическими катализаторами, в химии используются и биологические ферменты, без которых существование нашего организма было бы невозможным. Давайте узнаем, что из себя представляют ферменты и неорганические катализаторы, и в чем их отличия Палладий-один из часто используемых катализаторов Биологические Ферменты

Ферменты Ферменты - биологические катализаторы белковой природы. Термин фермент (от лат. fermentum - закваска) был предложен в начале XVII в. голландским ученым Ван Гельмонтом для веществ, влияющих на спиртовое брожение.

История открытия ферментов Человек, на протяжении жизни, замечал, что что-то какие-то вещества оказывают влияние на производство хлеба, создания вина и молочных изделий. Но только в 1833 году из прорастающих зерен ячменя было выделено вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и впоследстивии именуем амилазой. Но только в конце 19 века было доказано,что при растирании дрожжевых клеток образуется сок, который обеспечивает процесс спиртового брожения. Амила́за (др.-греч. άμυλον - крахмал

Функции ферментов Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ и в реализации генетической информации возможность. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря им Ферменты выделяют из легких углекислый газ Повышают уровень выносливости организма Поддерживают работу иммунной системы для борьбы с инфекциями Именно ферменты осуществляют поиск раковых клеток в организме, впоследствии уничтожая их.

Химические свойства ферментов По химическим свойствам ферменты являются амфотерными электролитами. Они обладают высокой молекулярной массой(48000 Д= 7.970544000006 x 1 0 ^ 23 кг) Они очень видоспецифичны (для каждого органа может быть свой фермент Из этого пункта следует, что для каждого органа требуется своя температура, кислотность, давление и т.д

Примеры реакций с участием ферментов Реакции брожения глюкозы с использованием различных ферментов, в результате которой одна молекула глюкозы преобразуется в 2 молекулы этанола и в 2 молекулы углекислого газа.

Н.Клеман, Ш.Дезорм (1806 г.) Оксиды азота – агенты, способные окисляться кислородом воздуха и передавать кислород сернистому газу Неогранические катализаторы

К.Кирхгоф (1811 г.) Работы Клемана, Дезорма и Кирхгофа инициировали поиск таких уникальных веществ. За 20 лет было найдено множество реакций:

Механизм Катализатора

Универсальные катализаторы Никель Ренея Никель Ренея, иначе «скелетный никель» - твёрдый микрокристаллический пористый никелевый катализатор.Представляет собой серый высокодисперсный порошок (размер частиц обычно 400-800 нм), содержащий, помимо никеля, некоторое количество алюминия (до 15 масс.%) и насыщенный водородом (до 33 ат.%). Никель Ренея широко применяется как катализатор разнообразных процессов гидрирования или восстановления водородом органических соединений (например, гидрирования аренов, алкенов, растительных масел и т. п.). Ускоряет также и некоторые процессы окисления кислородом воздуха. Получают никель Ренея сплавлением при 1200 °C никеля с алюминием (20-50 % Ni ; иногда в сплав добавляются незначительные количества цинка или хрома), после чего размолотый сплав для удаления алюминия обрабатывают горячим раствором гидроксида натрия с концентрацией 10 - 35 %; остаток промывают водой в атмосфере водорода. Лежащий в основе приготовления никеля Ренея принцип используется и для получения каталитически активных форм других металлов - кобальта, меди, железа и т. д.

Универсальные Катализаторы Палладий Палладий - переходный металл серебристо-белого цвета с гранецентрированной кубической решёткой типа Cu Палладий часто применяется как катализатор, в основном, в процессе гидрогенизации жиров и крекинге нефти. Хлорид палладия используется как катализатор и для обнаружения микроколичеств угарного газа в воздухе или газовых смесях

Универсальные катализаторы Платина Платина, особенно в мелкодисперсном состоянии, является очень активным катализатором многих химических реакций, в том числе используемых в промышленных масштабах. Например, платина катализирует реакцию присоединения водорода к ароматическим соединениям даже при комнатной температуре и атмосферном давлении водорода. Ещё в 1821 немецкий химик И. В. Дёберейнер обнаружил, что платиновая чернь способствует протеканию ряда химических реакций; при этом сама платина не претерпевала изменений. Так, платиновая чернь окисляла пары винного спирта до уксусной кислоты уже при обычной температуре. Через два года Дёберейнер открыл способность губчатой платины при комнатной температуре воспламенять водород. Если смесь водорода и кислорода (гремучий газ) ввести в соприкосновение с платиновой чернью или с губчатой платиной, то сначала идет сравнительно спокойная реакция горения. Но так как эта реакция сопровождается выделением большого количества теплоты, платиновая губка раскаляется, и гремучий газ взрывается. На основании своего открытия Дёберейнер сконструировал «водородное огниво» - прибор, широко применявшийся для получения огня до изобретения спичек.

Сравнение Неорганических Катализаторов и Биологических ферментов Общее между ферментами и неорганическими катализаторами: 1. Увеличивают скорость химических реакций, при этом сами не расходуются. 2. Ферменты и неорганические катализаторы ускоряют энергетически возможные реакции. 3. Энергия химической системы остается постоянной. 4. В ходе катализа направление реакции не изменяется.

Ферменты обладают конформационной лабильностью - способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей, не обладают неорганические катализаторы

Сравнение Неорганических Катализаторов и Биологических ферментов Признаки Сравнения Неорганические катализаторы Ферменты Химическая природа Низкомолекулярные вещества, образованные одним или несколькими элементами Белки-высокомолекулярные полимеры Видоспецифичность Универсальные катализаторы На каждую реакцию нужен свой фермент Кислотная среда Сильнокислая или щелочная У каждого органа своя кислотная среда Интервалы t Очень широкие 35-42 градуса Цельсия,затем денатурируют Увеличение скорости реакций От 10 ^2 до 10^6 раз От 10^8 до 10^12 раз Стабильность Могут быть побочные эффекты(70%) Почти 100% выход продуктов.

П ерекись водорода без присутствия катализаторов разлагается довольно медленно. При наличии неорганического катализатора (обычно солей железа) реакция несколько убыстряется. А при добавлении фермента каталазы пероксид разлагается с невообразимой скоростью. MnO2+H2O2=>O2+H2O+MnO

В отличие от катализаторов неорганической природы ферменты "работают" в "мягких" условиях: при атмосферном давлении, при температуре 30 - 40°С, при значении рН-среды близком к нейтральному. Скорость ферментативного катализа намного выше, чем небиологического. Единственная молекула фермента может катализировать от тысячи до миллиона молекул субстрата за 1 минуту. Такая скорость недостижима для катализаторов неорганической природы.

Итог Несмотря на то, что и ферменты, и неорганические катализаторы используются для одной цели-ускорять вещества, они обладают довольно разными свойствами. Но не стоит забывать, что без них люди не смогли достичь успехов не только в химии, но и в других науках. Не нужно искать золотую середину в поиске идеального, нужно использовать их для своего случае, где смогут себя проявить по максимуму.